Гемоглобины

ГЕМОГЛОБИ́НЫ, красные железосодержащие пигменты крови и гемолимфы, обратимо связывающие мол. кислород; сложные белки, состоящие из железопорфириновой простетич. группы (гема) и белка глобина. Обеспечивают перенос О² от органов дыхания к тканям и углекислоты от тканей к органам дыхания, участвуют в поддержании pH крови. Имеются у всех позвоночных, за исключением нек-рых антарктич. рыб, у мн. беспозвоночных. В крови находятся в эритроцитах (у позвоночных и нек-рых беспозвоночных) или свободно растворены в плазме (у большинства беспозвоночных). Мол. м. Г. млекопитающих 66 000 – 68 000, птиц, рыб, земноводных, пресмыкающихся 61 000 – 72 000, у беспозвоночных (у к-рых Г. растворён в плазме) – до 3 000 000. Молекула Г. большинства высших позвоночных построена из полипептидных цепей, к каждой из к-рых присоединён гем, способный без изменения валентности атомов Fe(II) присоединять и отдавать О². В собранной в тетрамер молекуле Г. все 4 остатка гема расположены на поверхности и легко доступны для О². Видовая специфичность Г., обладающих разл. сродством к О², обусловлена их белковыми компонентами. Г. взрослого человека (НbА) содержат две идентичные α-цепи (в каждой 141 аминокислотный остаток) и две ß-цепи (в каждой 146 остатков), Г. плода, или фетальный Г. (HbF), состоит из двух α – и двух γ-цепей. Соотношение разл. форм Г. в крови меняется в процессе развития организма, нек-рые из них различаются по своему сродству к О² (у HbF оно выше, чем у НbА, что обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку О²). Присоединение Ο² к Г. в органах дыхания (оксигенация) с образованием оксигемоглобина обеспечивается содержанием в геме Fe₂₊ и сопровождается конформационной перестройкой молекулы Г.– связывание О² с одним из четырёх гемов изменяет трёхмерную структуру Г. и сродство др. гемов к О² (4-й гем оксигенируется в 500 раз быстрее). Этот механизм значительно улучшает снабжение тканей кислородом. Оксигенация зависит от парциального давления (напряжения) О² и косвенно регулируется кол-вом СО² (как правило, СО² облегчает отдачу О² тканям, а выход СО² из крови, наоборот, способствует её насыщению О²). Важную роль в связывании Г. О² играет 2,3-дифосфо- глицериновая к-та и нек-рые анионы, такие, как Сl_–. В капиллярах лёгких парциальное давление О² составляет ок. 0,15 атм (несколько ниже, чем в выдыхаемом воздухе). При таком давлении Г. оксигенирован на 96%; в тканях, где парциальное давление ок. 0,04 атм, – на 20%.

Кол-во Г. в 100 мл крови человека 13–16 г (у женщин несколько меньше, чем у мужчин). 1 г Г. (при обычном парциальном давлении в альвеолах) может связывать до 1,34 мл О². Каждые 100 мл крови, протекая по тканевым капиллярам, отдают тканям ок. 5–6,5 мл О². В состоянии покоя через сердце человека протекает ок. 4 л крови в мин, что обеспечивает получение тканями ок. 200 мл О². При напряжённой мышечной работе поглощение О² тканями возрастает в 10 и более раз. Г. синтезируется в молодых формах эритроцитов непрерывно, что обеспечивает его постоянное обновление в организме; скорость синтеза заметно возрастает при длит. гипоксии или анемии. Ежесекундно образуется ок. 650·10₁₂ молекул Г. (в каждом эритроците 265·10₆ молекул Г.). "Сборка" всей молекулы Г. занимает ок. 90 сек. Синтез Г. у позвоночных регулируется гормоном эритропоэтином и контролируется 4 генами, обозначаемыми по названию полипептидных цепей. Г., освобождающиеся при разрушении эритроцитов, – источник образования жёлчных пигментов. В результате мутаций генов, кодирующих биосинтез полипептидных цепей, и замены одних аминокислотных остатков на другие могут образовываться аномальные Г. (у человека известно ок. 300 таких форм Г.), что приводит к развитию заболеваний – гемоглобинопатий (серповидноклеточная анемия, талассемия и др.).

В мышечной ткани содержится мышечный Г.– миоглобин. Аналоги Г., напр. "легоглобин", обнаружены у нек-рых растений.

Перутц М., Молекула гемоглобина, в кн.: Молекулы и клетки, пер. с англ., [в. 1], М., 1966; Иржак Л. И., Гемоглобины и их свойства, М., 1975; Проссер Л., Дыхательные функции крови, в кн.: Сравнительная физиология животных, пер. с англ., т. 2, М., 1977, с. 5–83.