Ферменты

ФЕРМÉНТЫ (от лат. fermentum – брожение, закваска), энзимы, биокатализаторы, специфич. белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биол. катализаторов. Через их посредство реализуется генетич. информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах. Ф. бывают простыми или сложными белками, в состав к-рых наряду с белковым компонентом (апоферментом) входит небелковая часть – кофермент. Эффективность действия Ф. определяется значит. снижением энергии активации катализируемой реакции в результате образования промежуточных фермент- субстратных комплексов (см. "Ферментативный катализ"). Присоединение субстратов происходит в активных центрах, к-рые обладают сродством только к определённым субстратам, чем достигается высокая специфичность (избирательность) действия Ф. Одна из гл. особенностей Ф. – способность к направленному и регулируемому действию. За счёт этого контролируется согласованность всех звеньев обмена веществ. Эта способность определяется пространств. структурой молекулы Ф. Она реализуется через изменение скорости действия Ф. и зависит от концентрации соотв. субстратов и кофакторов, pH среды, темп-ры, а также от присутствия специфич. активаторов и ингибиторов (напр., адениловых нуклеотидов, карбонильных, сульфгидрильных соединений и др.). Нек-рые Ф. помимо активных центров имеют дополнительные, т.н. аллостерические регуляторные центры (см. "Аллостерическая регуляция"). Биосинтез Ф. находится под контролем генов. Различают конститутивные Ф., постоянно присутствующие в клетках, и индуцируемые Ф., биосинтез к-рых активируется под влиянием соотв. субстратов. Нек-рые функционально взаимосвязанные Ф. образуют в клетке структурно организованные полиферментные комплексы (как, напр., пируватдегидрогеназа). Многие Ф. и ферментные комплексы прочно связаны с мембранами клетки или её органоидов (митохондрий, лизосом, микросом и т.д.) и участвуют в активном транспорте веществ через мембраны.

По типу катализируемых ими химич. превращений Ф. в действующей международной классификации разделены на 6 классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Классы Ф. подразделены на подклассы и подподклассы. Каждый фермент имеет определённый шифр (индекс), содержащий 4 числа, разделённых точками. Первая цифра указывает класс, вторая – подкласс, третья – подподкласс, четвёртая – порядковый номер в данном подподклассе. Напр., шифр аргиназы 3.5.3.1 означает, что Ф. относился к классу гидролаз, подклассу Ф., действующих на непептидные C-N-связи, и подподклассу Ф., расщепляющих эти связи в линейных (нециклических) соединениях. Кроме шифра классификация и номенклатура Ф. включает систематич. и тривиальные (рабочие) названия. Напр., систематич. назв. карбоксилиаза 2-оксокислот соответствует рабочему назв. пируватдекарбоксилаза. Известно более 2000 разл. Ф., из к-рых многие выделены из живых клеток и получены в индивидуальном состоянии. Первый кристаллич. Ф. (уреаза) выделен амер. биохимиком Дж. Самнером в 1926. Для ряда Ф. изучена последовательность аминокислот и выяснено расположение полипептидных цепей в трёхмерном пространстве. В лабораторных условиях осуществлён искусств. химич. синтез фермента рибонуклеазы. Ф. используют для количеств. определения и получения разл. веществ, для модификации молекул нуклеиновых к-т методами генной инженерии, диагностики и лечения ряда заболеваний, а также в ряде технологич. процессов, применяемых в лёгкой, пищ. и фармацевтич. пром-сти. Созданы т.н. иммобилизованные Ф., обладающие повышенной устойчивостью к денатурирующим воздействиям. См. также "Изоферменты".

Номенклатура ферментов (рекомендации 1972), пер. с англ., М., 1979; Фершт Э., Структура и механизм действия ферментов, пер. с англ., М., 1980; Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1–3, М., 1982; Кретович В. Л., Введение в энзимологию, 3 изд., М., 1986.