* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки

267 ТРИПСИНОГЕН —ТРИПТОФАН _СН Т5НСООН 2 268 / V nC H C H N H 2 2 2 с у б с т р а т о в д л я о п р е д е л е н и я а к т и в н о с т и Т . обычно используют эфиры и л и амиды основных аминокислот с з а щ и щ е н н о й а - а м и н о г р у п п о й , н а п р . э т и л о в ы й эфир N-ct-бензоил-аргинина ( I ) и л и п - н и т р о а н и л и д N - a - б е н зоиларгинина ( I I ) : CHjNHCNH, I Ч СН, N H СН I C H,C0NHCHC04-0C H 2 e 2 NHCNH I II СН, N H a Т. образуется также при разложении с т р и х н и н а. О н м о ж е т б ы т ь п о л у ч е н с и н т е т и ч е с к и : СН 2 8 C H e B (!н. C O N H C bco-i-NHC„H NO» 4 II О п т и м у м д е й с т в и я Т . н а б л ю д а е т с я п р и р Н 7,8—8,0. Т . н а и б о л е е у с т о й ч и в п р и р Н 3; о н с и л ь н о а в т о л и з у е т с я п р и р Н 5. И о н ы С а стабилизуют Т. Нек-рые белки являются ингибиторами Т., пол­ ностью п о д а в л я ю щ и м и е г о п р о т е о л и т и ч . д е й с т в и е . И з н и х н а и б о л е е известны: и н г и б и т о р и з с о е в ы х бобов и овомукоид. П р и действии на Т. диизопропилфторф о с ф а т а п р о и с х о д и т п о л н а я и н а к т и в а ц и я фермента. Т. применяют в медицине, биология, исследовани­ я х , а также д л я расщепления белков на крупные пептиды при изучении первичной структуры белков. а + -од 8 3 3 2 C r i С г Г * & 2 L i A | H < 2 2 2 COCONH CH CH NH О ? I Лит.: Белки, под ред. Г. Нейрата и К . Бейли, пер. с англ., т. 3, ч. 2, М., 1959; Труды V Международного биохимического конгресса. Симпозиум I V — Молекулярные основы действия и торможения ферментов, М., 1962, с. 50—55, 108—17; W a l s h К . А. [а. о . ] , Ргос. Acad. Sci. U . S. A . , 1964, 51, № 2, 301. В. M. Степанов. С к и с л о т а м и Т . о б р а з у е т с о л и ( н а п рн , х л о р г и д р а т , . т. п л . 2 4 3 — 2 4 4 ° ) ; с бромом д а е т фиолетовое о к р а ш и ­ вание. Т. обладает сильным симпатолитич. и антихолинэстеразным действием. Производные: N-метил-Т. ( д и п т е р и н ) — а л к а л о и д р а с т е н и я Girgensohnia d i p tera Bge; 5-окси-Т. ( с е р о т о н и н ) — в а ж н ы й ме­ т а б о л и т ч е л о в е ч е с к о г о о р г а н и з м а ; а л к а л о и д буфотен и н ( N , N - д и м е т и л ь н о е п р о и з в о д н о е с е р о т о н и н а ) со­ д е р ж и т с я в ю ж н о а м е р и к а н с к о м р а с т е н и и Piptodenia peregrina, в ы з ы в а ю щ е м г а л л ю ц и н а ц и и . В. Н. Фросин. ТРИПСИНОГЕН — белок (мол. в . 23 700, иаоэ л е к т р и ч . т о ч к а п р и р Н 9,3), в ы р а б а т ы в а е м ы й под­ желудочной железой животных и превращающийся в р е з у л ь т а т е а к т и в а ц и и в трипсин. Т. представляет собой п о л и п е п т и д н у ю ц е п ь , с о с т о я щ у ю и з 229 а м и н о ­ кислотных остатков. А к т и в а ц и я Т.— каталитич. про­ ц е с с , п р о т е к а ю щ и й п о д д е й с т в и е м т р и п с и н а п р и р Н 8. Установлено, что п р и действии трипсина на Т. про­ и с х о д и т и з б и р а т е л ь н о е р а с щ е п л е н и е т о л ь к о одной пептидной связи, образованной карбоксильной груп­ пой лизина (ограниченный протеолиз). В результате от а м и н н о г о к о н ц а п о л и п е п т и д н о й ц е п и Т . о т щ е п л я ­ ется гексапептид, содержащий 4 остатка аспарагиновой к-ты и обладающий ярко выраженными кислыми свойствами: I Н N- В а л. -(асп. ) - л и з . -изо л. -вал. -г лиц. -тир. -тре. -... —*• 2 4 ТРИПТАН (2,2,3-триметилбутан, пентаметилэтан) ( С Н ) С С Н ( С Н ) , м о л . в . 100,20 — б е с ц в е т н а я п о д ­ в и ж н а я ж и д к о с т ь с к а м ф а р н ы м з а п а х о м ; т. к и п . 8 0 , 9 ° ; т. п л . - 24,9°; <*|° 0,69011; n ^ i , 3 8 9 4 4 ; т е п л о т а с г о р а ­ н и я ж и д к о г о Т . 1148,27 ккал/молъ (25°); г рит. 258,3°; Ркрит. 29,75 ат; т. в о с п л . 436°. Т . имеет н а и в ы с ­ ш е е и з в с е х у г л е в о д о р о д о в о к т а н о в о е ч и с л о (130). Т. легко изомеризуется под действием алюмосиликатных катализаторов, никеля на алюмосилика­ т е , А1С1 с о б р а з о в а н и е м и з о м е р о в г е п т а н а в п л о т ь до нормального. Т. встречается в нек-рых нефтях (напр., в с у р а х а н с к и х и махачкалинских), а т а к ж е иногда в бензиновых ф р а к ц и я х нефтепереработки. С целью п р о м ы ш л е н н о г о п о л у ч е н и я Т . б ы л и р а з р а б о т а н ы спо­ собы к а т а л и т и ч . д е м е т и л и р о в а н и я 2,2,3-триметилпентаца под давлением водорода в присутствии ни­ к е л я н а к и з е л ь г у р е (1), а т а к ж е т е р м и ч . а л к и л и р о в а н и я п р о п и л е н а и з о б у т а н о м (2): К 3 —»- Н К - в а л . - ( а с п . ) - л и з . - С О О Н + Н К - и з о л . - в а л . - г л и ц . - т и р . -тре.-... 2 4 2 ( С Н ) С С Щ С Н ) С Н С Н , + Н — • ( С Н ) С С Н ( С Н ) + С Н (1) (СН ) СН + С Н — • (СН ) ССН(СН ) (2) а в 3 1 а я а 8 2 4 8 8 а в 8 8 а 2 Предполагается, что изменение первичной струк­ т у р ы , вызванное отщеплением активациоиного пеп­ тида (гексапептида), вызывает изменение конформации молекулы и образование каталитически актив­ ного участка трипсина. Последний ускоряет превра­ щ е н и е Т . в т р и п с и н , т. е. а к т и в а ц и я н о с и т а в т о к а т а литич. характер. Активация Т. может происходить и п р и действии д р у г и х ф е р м е н т о в , н а п р . п р о т е и н а з ы и з P e n i c i l l i u m . М е х а н и з м а к т и в а ц и и п р и этом оста­ ется тем же. В последние годы подробно исследована п е р в и ч н а я с т р у к т у р а Т . , а вместе с т е м и т р и п с и н а . Т. получают солевым фракционированием кислого э к с т р а к т а свежей п о д ж е л у д о ч н о й ж е л е з ы к р у п н о г о р о г а т о г о скота с п о с л е д у ю щ е й к р и с т а л л и з а ц и е й п р и р Н 8. П о л у ч е н и е чистого Т . з а т р у д н е н о л е г к о п р о т е ­ кающей активацией, приводящей к превращению Т. в трипсин. Лит. см. При ст. Трипсин. В. М. Степанов. l 0 1 2 2 В л а б о р а т о р и и Т . п о л у ч а ю т и з игреиг-бутилхлорида и и з о п р о п и л м а г н и й х л о р и д а (3) и л и в з а и м о д е й с т в и е м 2 - х л о р - 2 , 3 - д и м е т и л б у т а н а с д и м е т и л ц и н к о м (4) ( C H ) C C l + ( C H ) C H M g C l — • ( C H ) , C C H ( C H ) + MgCl (3) a e s a 3 8 2 2 (СН ) С(С1)СН(СН ) + ( C H ) Z n —v —+• ( C H ) C C H ( C H , ) + C H , Z n C l 8 2 8 2 2 2 8 a a (4) Т. используют д л я повышения сортности М. И. бензинов. Розенгарт. ТРИПТОФАН [р-(3-индолил)-а-аминопропионовая кислота] C H i N 0 , м о л . в . 204,22 — к р и с т а л л ы ; г н г н г л л н с у щ е с т в у е т в виде D - T . , L - T . —|г-сн снсоон r j ^ T . D-T.— кристаллы, J NHj т. п л . 281—282°; [ a b = + 3 2 , 4 5 I (вода). L - T . — к р и с т а л л ы , т. Н п л . 293— 295° (из водного спирта); [ а ] д = —31,5° (вода); p f f ^ C O O H ) 2,38, n 2 2 2 2 и е N а г ТРИПТАМИН [3-(Р-аминоэтил)-индол] C H N , м о л . в . 160,21 — бесцветные к р и с т а л л ы ; т. п л . 116— 117°, р а с т в о р и м в б е н з о л е , о г р а н и ч е н н о р а с т в о р и м в с п и р т е . Т.— один и з п р о д у к т о в б а к т е р и а л ь н о г о д е карооксилирования триптофана: р.ЙГ (Йн ) 9,39, р / 5,89; н е м н о г о р а с т в о р и м в в о д е , трудно — в спирте, нерастворим в эфире. L - T . обра­ з у е т х л о р г и д р а т , т. п л . 257°; п и к р а т , т. п л . 195—196°; п и к р о л о н а т , т . - п л . 203—204° (с р а з л . ) ; м е т и л о в ы й э ф и р , т. п л . 8 9 , 5 ° ; амид, т . п л . 167—170°; а н и л и д , т. п л . 8 3 — 8 5 ° . D , L - T . — к р и с т а л л ы , т. п л . 283—285° 3