* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки

393 ПРОТЕАЗЫ 394 ке и кишках, а при детских поносах, вызван­ ных острым кишечным катаром, в растворах: 0,05—0,1 П . на 50,0 воды, по чайной ложке. В Зап. Европе и САСШ выпущено огромное количество аналогичных П. препаратов: Albargin (15% серебра; готовится и в СССР), Argentaminalbumosa (7% серебра, в комбинации с этилендиамином), Argonin (10% серебра, с ка­ зеином в качестве защитного коллоида), Argyrol (30% серебра), Choleval (10% серебра, с на­ триевыми солями желчных кислот), Hegonon (7% серебра), Largin (11% серебра), Nargol (10% серебра, нуклеин), Novargan (10% сереб­ ра), Sophol (20% серебра, нуклеин, обработан­ ный формальдегидом) и мн. др. Лит.: U t z F . , Protargol (Bayer), Kollargol (Heyden) und deren E r s a t z p r o d u k t e , Deutsche m e d . W o c h e n s c h r . , B . L , p . 1213, 1924. И . Об&ергард. ПРОТЕАЗЫ, ферменты, производящие ги­ дролитическое расщепление белковых веществ, или протеолиз. Соответственно преобладающе­ му в белках способу соединения аминокислот, действие П . заключается в присоединении во­ ды по месту пептидной связи, с образованием свободных карбоксилов и аминогрупп: R—СО—NH—R&+H 0=R—COOH+NH —R&. 2 2 До сравнительно недавнего времени предпола­ галось, что среди П . существуют и ферменты, не вызывающие собственно гидролиза, не раз­ рывающие пептидных связей, а лишь дезагреги­ рующие крупные коллоидные комплексы бел­ ковой частицы на более мелкие агрегаты. Од­ нако в наст, время почти все авторы принима­ ют, что все П . по существу своего действия я в ­ ляются «пептидазами», т. е. что они разрыва­ ют пептидные связи. Специальных ферментов, расщепляющих соединения типа дикето-пиперазинов (см. Белки, химическое строение бел­ ков), до сих пор не обнаружено [по данным Abderhalden&a дикето-пиперазиновое кольцо мо­ жет расщепляться П. (трипсином), если к нему присоединены пептидной связью нек-рые ами­ нокислоты]. Полное расщепление&белка до ами­ нокислот требует последовательного • действия нескольких П., и классификация последних ос­ нована на том, от какой ступени распада белка начинается их действие и к каким конечным продуктам оно приводит. Классификация и номенклатура отдельных П . в течение самых последних лет, особенно начиная с 1929 года, подверглись очень существенным, подчас ко­ ренным изменениям, гл. обр. в результате ис­ следований школы Вилынтеттера (Willstatter) и его сотрудников (Waldschmidt-Leitz,. Grassmann и др.). В особенности эти изменения ка­ саются представлений о характере и природе П. естественных пищеварительных соков. Т. к. область эта продолжает очень интенсивно раз­ рабатываться, то сейчас можно дать только схе­ матическое изложение основных воззрений. Все П. можно разделить на две главные груп­ пы: п р о т е и н а з ы , действующие на нативные белки, и п е п т и д а з ы , действующие на продукты расщепления белка, т. е. на б. или м. высокомолекулярные полипептиды, образую­ щиеся из нативных белков под влиянием про­ тейная или полученные синтетически. Действия протеиназ на какие-либо синтетические про­ дукты до сего времени никогда еще не на­ блюдалось. П р о т е и н а з ы могут в свою очередь быть разделены на три главные груп­ пы: 1) пепсиназы, типа пепсина, с оптимумом действия в сильнокислой среде, при р Н около 1,4—2,5; действуют лишь на катионы белка (Northrop*); 2) триптазы, оптимум действия в. щелочной среде; реагируют лишь с анионом белка; важнейшие представители—П. подже­ лудочной железы и кишечного сока; 3) ткане­ вые и клеточные протеиназы: папаин в расти­ тельных, катепсин в животных клетках. р Н оптимум их действия совпадает с изоэлектрической точкой применяемого субстрата, отку­ да следует, что эти протеиназы действуют на изоэлектрический белок.—За исключением пеп­ сина прочие протеиназы для своего действия нуждаются в активировании определенными активаторами. Для триптазы панкреатического и кишечного сока таким активатором служит энтерокиназа, для папаина и катепсина—си­ нильная кислота или соединения, содержа­ щие сульфгидрильную группу (SH)—например H S, цистеин, глютатион; последний и являет­ ся естественной киназой катепсина в живот­ ных тканях.—Пепсиназы расщепляют белок на сравнительно крупные комплексы, папаиназы (папаин и катепсин)—на пептиды более низ­ кого молекулярного веса, триптазы дают у ж е нек-рое количество свободных аминокислот. П е п т и д а з ы могут быть повидимому в ос­ новном разбиты на следующие группы: 1) дипептидазы, действующие лишь на дипептиды, по­ строенные из встречающихся в природе амино­ кислот; оптимум рН—около 7,8; 2) полипептидазы: а) аминополипептидазы; действуют лишь на пептиды, содержащие не менее трех остат­ ков аминокислот, но на белки не действу­ ют; отщепляют от полипептида аминокислоты, несущие свободную аминогруппу; замещение этой группы делает субстрат недоступным дей­ ствию аминополипептидазы; оптимум действия около р Н = 7,0; б) карбоксиполипептидазы; от­ щепляют аминокислоты с того конца полипеп­ тида, к-рый несет свободную карбоксильную группу. Карбоксиполипептидаза поджелудоч­ ного сока (триптическая), к а к и соответствую­ щая протеиназа (трипсин), активируется энтерокиназой. Активирование выражается в уси­ лении действия и в расширении круга подле^ жащих расщеплению субстратов. В отличие, от нее карбоксиполипептидаза тканей (катептическая), к а к и соответствующая протеиназа (катепсин), активируется сульфгидрильными соединениями и HCN. Из П . , рассматривавшихся до недавнего вре­ мени к а к биохимические индивидуумы (пеп­ син желудочного сока, трипсин поджелудочно­ го, эрепсин кишечного сока, тканевые и клеточ­ ные П.), в наст, время только пепсин может считаться однородным в энзимологическом от­ ношении, являясь типичной протеиназой. Во всех ж е прочих случаях имеется б. или м. слож­ ная смесь различных П.—протеиназ и пептидаз. Н а основе приведенной классификации, которая стала возможной благодаря система­ тическому применению разработанных шко­ лой Вилынтеттера методов разделения- и изо­ лирования ферментов путем избирательной адсорпции, можно дать следующую схему соста­ ва протеолитических систем пищеваритель­ ного тракта и тканей. Желудочный сок — протеиназы (пепсиназы): пепсин и химозин; энзимологическая самостоятельность последне­ го остается еще не установленной окончатель­ но. Поджелудочный сок: 1) панкреатическая протеиназа, триптаза (трипсин или трипсиноген); 2) карбоксиполипептидаза (триптиче­ ская); 3) аминополипептидаза; 4) дипептидаза. Кишечный сок содержит смесь ферментов, по2