
* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки
711 КРОВЬ 712 нимости результатов отдельных исследова ной сыворотке, другие& же не получали поло жительных реакций ни в плазме ни в сыво телей: 1 см крови, по Ван-Итали, разла ротке. Уробилин обнаруживается в сыворот гает 1,08 г перекиси&водорода, по Бателли ке при крупозной пневмонии, декомпенсиро- и Штерн—14 г, по Б а х у и Зубковой—18 г, по ванных пороках, холелитиазисе ( W e l t m a n n , Иоллесу и Оппенгейму—23 г. Т. к. каталаза Loewenstein). (См. также Уробилин, методы содержится главн. образ, в эритроцитах, то количественн. определения.)—Для обнару целесообразнее относить ее количество не к живания у р о б и л и н о г е н а в сыворотке определенному объему крови («каталазное применялась альдегидная реакция Эрлиха, число»), а к определенному числу эритро дающая положительный результат при всех цитов ( v a n Thienen) («каталазный индекс»), случаях крупозной пневмонии, сердечной или к определенному объему их(Бернштейн). недостаточности, острых воспалительных Активность каталазы может частично угне процессах в печени. Н о Адлер и Гильгентаться присутствующей в К. антикаталафельдт ( A d l e r , H i l g e n f e l d t ) установили, что зой (Штерн); действие последней может быть альдегидная реакция в сыворотке не спе устранено прибавлением следов этилового цифична для уробилиногена и должна быть спирта. — П е р о к с и д а з ы в К. повидиприписана группе триптофана белков сыво ротки (см. также Гемолиз i n v i v o , Обмен .мому нет, роль ее выполняется гемоглоби ном. О к с и д а з а моя^ет быть обнаружена веществ азотистый). — Л и п о х р о м ы , только гисто-химически в нек-рых гранулах пигменты, придающие желтый цвет сыво белых кровяных телец.— А м и л а з а при ротке: лютеины, ксантофил, каротин. Из сы надлежит также к числу наиболее давно из воротки эти пигменты экстрагируются эфи вестных ферментов К. (Мажанди; 1846). Со ром после предварительной обработки ал держание ее всего выше в К. собаки, и свиньи, коголем. Содержание липохромов в К. за у человека значительно ниже. П о Вольгевисит от рода питания; они являются строго муту (см. Вольгемута метод), активность ами ЭКЗОГенНЫМИ веществами. С. Северин. лазы К. у человека выражается d ^ , = 8— Ферменты К . В крови найдено большое 32, или В Ц1 = 10—80, т. е. 1 см за 30 мин. число различных ферментов. Одни из них заключаются в клетках—эритроцитах и лей коцитах, другие содержатся только в плаз расщепляет до исчезновения йодной реакции ме, третьи распределены как в жидкой части, 8—32 мг крахмала, или за 24 часа—1—8 г; так и в форменных элементах К. Дать точ по Энгельгардту и Герчуку, при действии ную количественную характеристику содер амилазы на крахмал за 2 часа образуется жания отдельных ферментов для большин 1,85—-5,85 з редуцирующего сахара. Амилаза ства из них не представляется возможным, К. несомненно в значительной части про т . к . при отсутствии стандартных методов ко исходит из поджелудочной железы: при пе личественного учета цифры отдельных авто ревязке протока или закупорке его (камни, ров несравнимы между собой. Поэтому в опухоли) содерлсание амилазы в крови рез большинстве случаев приходится говорить ко повышается, также после впрыскивания лишь о качественной стороне, о наличии или пилокарпина; последнее не наблюдается отсутствии того или иного фермента. О ко-. после предварительной экстирпации подже личественных изменениях, напр. при тех лудочной железы. Характер питания не или иных пат. состояниях, можно судить отзывается заметным образом на амилазе. лишь на основании сравнения исследований, Прежние указания, что после парентераль произведенных по одной и той же методи ного введения крахмала содержание ами ке. П р о и с х о ж д е н и е , ф е р м е н т о в К. лазы в крови возрастает, не нашли под несомненно может быть весьма различным. тверждения в позднейших исследованиях. Отчасти они являются эндоэнзимами (напр. Обзор литературы относительно изменений гликолитйческий фермент), отчасти посту амилазы при различных заболеваниях дает пают в плазму К. или при распаде кровяных Блок.—Из других ферментов, действующих телец или из различных органов и тканей, на углеводы, можно упомянуть м а л ь т а отчасти м. б. всасываются обратно в К. из з у, встречающуюся однако не у всех видов пищеварительного тракта (Болдырев). И х животных. И н в е р т а з а в норме в К. не биолог, роль остается мало выясненной, и содержится. Абдергальден находил ее после трудно сказать, какое участие они прини впрыскивания тростникового с а х а р а , что мают в общих процессах обмена веществ. однако позднейшими исследователями оспа Весьма возможно, что те или иные измене ривается. Гликолитйческий фермент, рас ния их содержания имеют не столько само щепляющий глюкозу с образованием молоч довлеющее значение, сколько являются отраной к-ты, содержится исключительно в фор яшнием общего состояния организма, и в этом менных элементах (см. Гликолиз).— Липа¬ отношении определение их подчас мол{ет з а (эстераза) содержится как в плазме, так иметь немаловажное значение. О ферментах, и в эритроцитах, в приблизительно одинако принимающих участие в свертывании К.,-—• вом количестве. Липаза К. угнетается аток-. см. ниже—-свертывание крови. силом (отличие от панкреатической) и хи нином (отличие от липазы печени), нечув Каталаза была первым ферментом, ствительна к хлорал-гидрату (отличие от обнаруженным в К. (Thenard; 1818). Она со надпочечниковой липазы). Исследуя отно держится исключительно в форменных эле шение липазы К. к указанным веществам, ментах, в частности в эритроцитах. Мнение, можно обнаружить, что при заболеваниях что она связана с Н Ь , в настоящее время того или иного органа в К. появляется ли можно считать окончательно опровергнутым. паза, свойственная именно данному органу. Цифры для количественн. содержания катаЭто удается использовать и для диагностилазы в К. могут служить примером несрав 3 3