* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки
147 БЕЛКИ 148 синее окрашивание при кипячении с нингидрином. Кроме упомянутых, белки дают много других цветных реакций. Химическое строение В. Элементарный со став различных Б . колеблется в след. пре делах: С—49,5—55,0%, Н—6,4—7,4%, N—9,6—18,8%, О—19,7—34,2%, S—0,3%— 5,0%. В некоторых Б . содержится также Р (фосфопротеиды), Fe (гемоглобин), J (тиреоглобулин), Си (гемоцианин).—Молеку лярный вес белков очень высок и оцени вается обычно в 14.000—16.000, даже до 34.500. Соответственно высокому молекуляр ному весу белков, осмотическое давление их растворов очень невелико, составляя лишь немного мм ртутного столба. Д л я вы яснения химического строения белков были испробованы все методы, какими обычно пользуются в органической химии; наибо лее ценными оказались результаты, полу ченные при гидролизе Б . кислотами или ферментами пищеварительных соков. При гидролизе Б . проходят последовательно че рез стадии альбумоз, пептонов и распа даются затем на окончательные продукты расщепления, главн. образ., аминокислоты. Такому же расщеплению Б . подвергаются при переваривании в пищеварительн. трак те и при распадении в клетках животных и растений (о гнилостном расщеплении Б . см. Гниение). Впервые один из окончатель ных продуктов гидролиза Б . был получен в 1820 г. Браконно (Braconnot) в виде кри сталлического клеевого сахара, к-рый впо следствии получил название гликоколла. Исследованиями ряда авторов: Ритгаузена, Шютценбергера, Дрекселя, Гедина, Коссел я , Эмиля Фишера, Абдергальдена, Гопкинса (Ritthausen, Schiitzenberger, Drechsel, Hedin, Kossel, Fischer, Abderhalden, Hopkins) и других было выяснено, что главная мас са продуктов гидролиза белков состоит именно из аминокислот (см.); всего при гид ролизе различных белков в настоящее вре м я выделено 25 различных аминокислот, среди которых имеются представители всех трех рядов органической химии: ацикли ческого, карбоциклического и гетероци клического. При разделении смеси амино кислот большое значение имеет метод Эм. Фишера (1901 г.), основанный на дробной перегонке в вакууме сложных эфиров ами нокислот, и метод Дрекселя (1889 г.)—вы деление гексонових оснований (см.) при помощи осаждения фосфорно-вольфрамовой к-той. Кроме аминокислот, в продуктах гидролиза Б . были найдены глюкозамин (см.) и его стереоизомеры, аммиак и меланоидиновые вещества. Те аминокислоты бел ковой молекулы, в которых есть асимме трический атом углерода (см. Асимметри ческий углерод), оказываются не рацемиче с к и м и , ^ оптически деятельными. Соответ ственно этому все белки оптически деятель ны, при чем почти все вращают плоскость поляризации лучей света влево и лишь не многие из них (НЬ, нуклеопротеиды) обла дают правым вращением. Искусственная рацемизация белков, как нашли Дэкин и Дедли (Dakin, Dudley), в значительной сте пени понижает их биолог, ценность как питательного материала не только д л я жи вотных, но и для микробов. Все аминоки слоты, участвующие в строении Б . , являют ся а-изомерами, равным образом и глюко замин содержит амидную группу в а-положении к альдегидной. В настоящее время известно, в виде каких соединений находит ся в белковой молекуле /« содержащегося в ней количества азота.; имеются ли в остальной / также и неизвестные еще про дукты распада белков, сказать пока нельзя. Отдельные виды белков отличаются друг от друга не только по качественному со ставу образующихся из них продуктов рас пада, но еще в большей с т е п е н и — п о количественному содержанию отдельных аминокислот. Общая схема весьма слояшого строения Б . была в значительной степени выяснена благодаря классическим работам Эм. Фи шера, начатым в 1900 г., но еще очень мно гое в этом вопросе остается неизвестным. В основе строения Б . лежит полипептид ная группировка общего типа: R.CH(NH ). .СО—HN.CH(R&).COOH, где число остат ков отдельных аминокислот может быть значительно больше двух. Фишер вырабо тал общие методы синтеза пептидов и пока зал, что из Б . , при их осторожном гидроли зе, действительно удается получить пепти ды, тождественные с соответствующими искусственно синтезированными пептидами. Подобно пептонам, пептиды имеют горький вкус, дают биуретовую реакцию, алкалоид ные реакции, при кипячении с к-тами рас щепляются с образованием аминокислот. Тот факт, что пептиды, искусственно син тезированные из остатков находящихся в природе аминокислот, способны перевари ваться трипсином и эрепсином, как пере вариваются этими ферментами белки, альбумозы и пептоны, в особенности важен для доказательства наличия в Б . пептид ных связей, так как каждый фермент может разрывать связь только строго определен ного характера. При расщеплении пептид ных связей как искусственном, так и биоло гическом, одни аминокислоты (например, триптофан, тирозин) отщепляются легко, другие (например, гликоколл) значительно труднее. В пользу предсуществования в Б . пептидных группировок говорит также при сутствие в органах ферментов, способных расщеплять полипептиды. Признание пеп тидных связей в Б . хорошо согласуется с тем фактом, что белки б. ч. суть амфолиты; нек-рые Б . богаты остатками кисло-реаги рующих двуосновных аминокислот и тогда имеют более выраженный кислотный харак тер; наоборот, в случае преобладания остат ков щелочно-реагирующих гексоновых осно ваний, в амфолитном характере Б . стано вятся более выраженными щелочные свой ства. Пептидные группировки являются, од нако, не единственным способом связи N в белке. Часть N , находящаяся в слабо связан ном состоянии, т. е. легко, даже при обык новенной t ° , отщепляющаяся в виде аммиа ка при действии кислот или щелочей, со держится в форме амидов кислот, напр., глютамина HOOC.CH(NH ).CH .CH .CO.NH . Подобно N и часть S находится в Б . в слабо связанном состоянии; способы связи 3 1 t 2 2 2 a 2