* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки

149 БЕЛКИ 150 ее еще недостаточно выяснены. Третьим способом связи N в Б . служит группировка гуанидинового типа HN;C(NH ) в виде остатков аргинина (см.) HN:C(NH ).NH. .CH .CH .CH .CH(NH ).COOH, где атомы Н амидных групп могут замещаться остатка­ ми аминокислот, образуя пептидные груп­ пировки. За последние годы изучение во­ проса о хим. строении Б . приняло новое на­ правление, заключающееся в допущении присутствия.в Б . , кроме открытых пептид­ ных цепей, также и их ангидридных цикли­ ческих группировок, так наз. дикетопиперазинов; напр., ангидрид глицил-аланина NH .CH .CO—NH.CH(CH ).COOH есть метил-дикетопиперазин сн,—со 2 2 2 2 2 2 2 2 2 s > N H . со —сн.сн, Образование дикетопиперазинов при гидро­ лизе белков доказано, но нельзя еще считать окончательно выясненным вопрос о том, на­ ходятся ли такие кольца в Б . в предобразованном виде или же они образуются в ка­ честве искусств, продуктов обработки. Си­ стематические и разносторонние исследова­ ния Абдергальдена с большой вероятностью говорят за предобразованное присутствие в Б . дикетопиперазиновых колец, с чем со­ гласуются и рентгенограммы, напр., шелка. Согласно новому взгляду, молекула Б . по­ строена не только из длинных полипептид­ ных цепей, но и из сравнительно небольших циклов, которые ассоциированы между собой при помощи побочных единиц срод­ ства в весьма крупные комплексы и соеди­ нены с пептидами и аминокислотами. Этот взгляд аналогичен с современным представ­ лением о строении полиоз и допускает воз­ можность изменения физ .-хим. свойств Б . уже при простом раскрытии или замыкании дикетопиперазиновых колец или при их изомеризации. Биол. переход одного вида Б . в другой и начальные стадии фермента­ тивного расщепления Б . при таком взгляде возможны и без глубокого расщепления бел­ ковой молекулы, просто путем отщепления того или иного ассоциированного компле­ кса атомов. Возможно,что пищеварительные ферменты находят в Б . различные места для приложения своего действия: один фермент может расщеплять ассоциационные связи отдельных комплексов, другой—разрывать дикетопиперазиновые кольца, третий—гидролизировать пептидные связи. Если общая схема строения б. или м. выяснена, то детали этого строения Б . остаются неизвестными вследствие того, что одни и те же аминокислоты могут давать друг с другом разнообразные комбинации в зависимости от порядка соединения ами­ нокислот друг с другом. Если представить себе, что в молекулу Б . входят остатки толь­ ко 12 аминокислот, из к-рых каждая взята только по 1 молекуле, то может быть около Vi миллиарда различных комбинаций, т. е. около 7а миллиарда различных белков полипептидного типа строения. Нисколько неудивительно поэтому, что не только Б . животных отличаются от растительных Б . , но даже, напр., Б . крови различны у раз­ личных животных, как это показывают биологические реакции; эти тончайшие от­ личия могут передаваться по наследству, участвуя в создании специфических биол. наследственных признаков. Классификация Б . Так как различия хими­ ческого строения отдельных видов Б . еще очень мало изучены, то классификация Б . не может быть построена на принципе клас­ сификации органической химии, т. е. на хим. строении. Различные классификации Б . основываются почти исключительно на их внешних признаках и недостаточно удо­ влетворительны. Б . могут быть разделены на след. крупные группы: I . Простые (в отличие от сложных), первичные (в отличие от измененных) Б . , или протеины. I I . Б., измененные действием каких-либо агентов. I I I . Сложные Б . , или протеиды, расщеп­ ляющиеся на простой Б . и какое-либо не­ белковое тело, т. н. простетическое (пристав­ ное). I V . Альбуминоиды, имеющие лишь не­ которое сходство с протеинами, но во мно­ гом резко отличающиеся от н и х . — I г р у пп а делится на альбумины и глобулины (см.). Как глобулины, так и альбумины свертываются при кипячении их растворов. I I г р у п п а заключает в себе кислотные и Щелочные альбуминаты, альбумозы, пепто­ ны (см. соответствующие слова), Б . изме­ ненные действием жара, спирта и т. д., дей­ ствием свертывающих Б . ферментов (фиб­ рин, параказеин, коагулёзы, пластеины), глобин, образующийся при расщеплении НЬ, гистон, получаемый при расщеплении нуклеогистона. Глобин и гистон—Б. ясно щелочного характера. I I I г р у п п а , пред­ ставители к-рой имеют характер кислых Б . , распадается на подгруппы: а) фосфопротеиды, при расщеплении которых получается фосфорная к-та и которые делятся на нуклеопротеиды (напр., нуклеогистон), дающие при расщеплении пуриновые основания, и нуклеоальбумины (казеин, вителлин), не дающие этих оснований; Б . этой подгруп­ пы имеют тесное отношение к процессам деления клетки и питания юного организ­ ма животных и растений; б) хромопротеиды (НЬ, гемоцианин), которые несут в организ­ ме животных дыхательную функцию и при расщеплении дают белок и окрашенный ком­ плекс атомов; в) гликопротеиды, при рас­ щеплении которых получается большое ко­ личество амидного производного того или иного углевода и к-рые по свойствам зна­ чительно отличаются от протеинов (муцин, хондромукоид). К I V г р у п п е относятся белки, КЗ: К бы от природы денатурирован­ ные и служащие в организме нераствори­ мым защитительным футляром или карка­ сом (кератин кожи и эпидермоидальных образований, неврокератин, коллаген и эла­ стин соединительной ткани, спонгин губки, фиброин шелка). Синтез Б . При чрезвычайной сложности химич. строения Б . , которое далеко еще не выяснено, попытки искусственного синтеза Б . еще преждевременны. Принципиально такую задачу следует признать разрешимой, и рентабельный заводский синтез Б . имел бы громадное практическое значение для человечества. В природе синтез белков из неорганических соединений осуществляется