* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки

239 ТРАНСКЕТОЛАЗА 240 П о своему х а р а к т е р у р е а к ц и и Т . в о с н о в н о м м о г у т б ы т ь р а з д е л е н ы на след. к л а с с ы : 1) р е а к ц и и п е р е н о с а с у ч а с т и е м ф о с ф о р и л и р о в а н н ы х Сахаров, к а т а л и з и ­ р у е м ы е ф о с ф о р и л а з а м и ; 2) р е а к ц и и п е р е н о с а с у ч а с т и ­ ем нуклеотидов, с о д е р ж а щ и х с а х а р а ; 3) р е а к ц и и переноса без у ч а с т и я ф о с ф о р н ы х э ф и р о в , к а т а л и з и ­ руемые трансгликозилазами нефосфоролитич. типа. В последнюю группу входят р е а к ц и и ферментатив­ ного г и д р о л и з а Сахаров. Фосфорилазы катализируют обратимый перенос г л и к о з и л а на ортофосфат с о б р а з о в а н и е м г л и к о з и л - 1 фосфата. В к а ч е с т в е д о н о р а м о ж е т б ы т ь и с п о л ь з о в а н г л и к о г е н (у ж и в о т н ы х ) , к р а х м а л (у р а с т е н и й ) , м а л ь ­ тоза (у б а к т е р и й ) и д р . Б о л ь ш у ю р о л ь во в з а и м о п р е в р а щ е н и я х Сахаров и в синтезе гликозидов, олигосахаридов и полисахари­ дов играют нуклеотидфосфаты Сахаров. Известно несколько десятков природных нуклеотидов, содержа­ щих гликозилы, нуклеозидным компонентом к-рых может быть уридин, аденин, г у а н о з и н , цитидин и тимидин. В р е а к ц и я х Т. в основном п р и н и м а ю т у ч а с т и е у р и диновые производные у животных и адениновые у растений. В тканях животных и человека найден фермент, активируемый D-глюкозо-б-фосфатом, к-рый катализирует перенос гликозила с уридиндифосфатг л ю к о з ы на ( а - 1 , 4 - г л ю к о з и л ) , о с у щ е с т в л я я синтез гликогена. В растениях обнаружены трансгликозил а з ы , способствующие образованию сахарозы или сахарозо-6-фосфата; б а к т е р и а л ь н а я трансгликозилаза способствует о б р а з о в а н и ю к л е т ч а т к и , п н е в м о к о к к о ­ в а я — уридиндифосфатгалактозы и уридиндифосфатг л ю к у р о н о в о й к-ты и т. д. Т р а н с г л и к о з и л а з ы н е ф о с ф о р о л и т и ч . типа можно р а з д е л и т ь на 2 г р у п п ы : 1) ф е р м е н т ы , к а т а л и з и р у ю щ и е м е ж м о л е к у л я р н ы й п е р е н о с г л и к о з и л о в ; 2) ф е р м е н т ы , катализирующие внутримолекулярный перенос. К п е р в о й г р у п п е м о ж н о отнести т а к и е ф е р м е н т ы , н а й ­ денные у микроорганизмов, к а к д е к с т р а н с а х а р а з а и д е к с т р а н д е к с т р и н а з а (ка­ тализируют синтез декстрана из с а х а р о з ы и л и из декстринов), л е в а н с а х а р а з а и амилос а х а р а з а (катализируют синтез из сахарозы л е в а н а и л и г л и к о г е н о п о д о б н о г о п о л и с а х а р и д а ) , не­ сколько видов амилаз (принимают участие в расщеп­ лении полисахаридов), дрожжевые инвертазы (ката­ л и з и р у ю т п е р е н о с ф р у к т о з и л а ) , ( 3 - г а л а к т о з и д а з ы (пе­ реносят галактозные остатки). У высших растений был открыт D-энзим, к а т а л и з и р у ю щ и й обратимое диспропорционирование мальтодекстринов в клуб­ н я х к а р т о ф е л я , несколько видов инвертаз, осущест­ в л я ю щ и х перенос фруктозного остатка, и д р . У живот­ ных и человека были обнаружены трансгликозилазы, у ч а с т в у ю щ и е в с и н т е з е о л и г о с а х а р и д о в с а - 1 , 4связями. К о второй группе относится Q-энзим карто­ феля, катализирующий превращение цепей амилозы с а-1,4~связями в р а з в е т в л е н н ы е ц е п и а м и л о п е к т и н а с а-1,6-св я з я м и . Ветвящий фактор печени и сердца ж и в о т н ы х пере­ носит ч а с т ь г л ю к о з и л ь н о й ц е п и и з а - 1 , 4 - в а - 1 , 6 положение. Т. играет в а ж н у ю р о л ь в процессе обмена углево­ дов в тканях животных, растений и у микроорганиз­ мов, я в л я я с ь основным путем к а к биосинтеза, так и распада олиго- и полисахаридов в биологических си­ стемах. л фикация ферментов) — ф е р м е н т , катализирующий м е ж м о л е к у л я р н ы й п е р е н о с г л и к о л ь а л ь д е г и д н о г о ос­ т а т к а от м о л е к у л ы к е т о з ы на м о л е к у л у а л ь д о з ы . Т . о т н о с и т с я к к л а с с у трансфераз п р и с у т с т в у е т во всех изученных животных и растительных т к а н я х , а также в микроорганизмах. В тканях животных а к т и в н о с т ь Т. н а и б о л е е в ы с о к а в п е ч е н и , н а и м е н е е — в скелетных мышцах. Т. локализована в цитоплазме и после р а з р у ш е н и я клеточных структур обнаружи­ в а е т с я во ф р а к ц и и р а с т в о р и м ы х б е л к о в . У фотосинтез и р у ю щ и х р а с т е н и й о к . 20% Т. с в я з а н о с х л о р о пластами. Т. к а т а л и з и р у е т д в е в а ж н е й ш и е р е а к ц и и пентозного цикла: 1) п е р е н о с г л и к о л ь а л ь д е г и д н о г о о с т а т к а от к с и л у л о з о - 5 - ф о с ф а т а ( I ) на р и б о з о - 5 - ф о с ф а т ( I I ) с образованием 3-фосфоглицеринового альдегида ( I I I ) и седогептулозо-7| СН Он . фосфата ( I V ) ; | г 2 1 1 СО ° Г сн,он! I _co__J r сно r-t &HJOCH N I J нйон HCOH [HIOCH + нАон СН 0® 2 1 нАон АнгО® И сно нейн CH 0® 2 неон + неон неон fJH 0® 2 III IV сн он 2 2) СН ОН 2 I со I I носн неон сн о® 2 сно неон он сн о® 2 сно I со носн I неон сн о® 2 неон I сн неоно® 2 ® - о с т а т о к фосфорной кислоты-ОРО(ОН), Лит.; D e d o n d e r R . A . , Annual Rev. Biochem., 1961, 30; П и с а р е н к о Н . Ф . , П е т р о в а А , Н . , Усп. биол. химии, 1963, 5. В. К . Городецкий. ТРАНСКЕТОЛАЗА (гликольальдегидтрансфераза; систематич. н а з в а н и е Б - с е д о г е п т у л о з о - 7 - ф о с ф а т : D - г л и ц е р а льдегид-3-фосфат — г л и к о л ьа л ь д егидтр а нсфер а з а ; ш и ф р 2. 2. 1. 1 — см. Номенклатура и класси­ 2) п е р е н о с г л и к о л ь а л ь д е г и д н о г о о с т а т к а от к с и л у л р з о - 5 - ф о с ф а т а ( I ) на э р и т р о з о - 4 - ф о с ф а т (V) с о б р а з о ­ ванием фруктозо-6-фосфата (VI) и 3-фосфоглицерино­ в о г о а л ь д е г и д а ( I I I ) . Обе р е а к ц и и о б р а т и м ы . Константа, р а в н о в е с и я 1-й р е а к ц и и с о с т а в л я е т 1,2. В о 2-й р е а к ц и и р а в н о в е с и е с д в и н у т о в с т о р о н у о б р а ­ зования фруктозо-6-фосфата и константа равновесия с о с т а в л я е т 10,3. Т. п о л у ч е н а в к р и с т а л л и ч . в и д е и з п е ч е н и ж и в о т ­ н ы х , л и с т ь е в ш п и н а т а и д р о ж ж е й . В состав Т . в х о д и т б е л к о в ы й а п о ф е р м е н т , тиаминдифосфат и ион M g + . Н е а к т и в н ы й б е л к о в ы й апофермент м о ж е т б ы т ь о т д е ­ лен от-тиаминдифосфата и M g + диализом, а т а к ж е осаждением к-той. Добавление тиаминдифосфата вме­ сте с M g + к н е а к т и в н о м у б е л к о в о м у а п о ф е р м е н т у в о с с т а н а в л и в а е т а к т и в н о с т ь Т. К р и с т а л л и ч . Т.— с л о ж н ы й б е л о к , м о л . в . 140 000 ± 1000; к о н с т а н т а с е д и м е н т а ц и и 7,34 е д и н и ц С в е д б е р г а , к о н с т а н т а д и ф ­ ф у з и и 5,0> Ю см -сек~ ; оптимум активности при р Н 7,6; Миха&лиса константа д л я ксилулозо-5-фосф а т а с о с т а в л я е т 2,1 • 1 0 ~ М, д л я рибозо-5-фосфата 4 * 1 0 ~ М и д л я ф р у к т о з о - 6 - ф о с ф а т а 1 , 8 - 1 0 " М. Т. о ч е н ь с т е р е о с п е ц и ф и ч н а : в к а ч е с т в е с у б с т р а т а м . б. использован только D-глицеральдегид-З-фосфат, & в то в р е м я к а к с L - г л и ц е р а л ь д е г и д - З - ф о с ф а т о м Т. со­ вершенно неактивна. Активность очищенных препаратов Т. определяют м е т о д а м и , о с н о в а н н ы м и на с п е к т р о ф о т о м е т р и ч . о п р е ­ делении количества образующегося 3-фосфоглицерино­ вого альдегида или ж е на колориметрия, определении 2 2 2 7 2 г 4 4 3