* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки

S49 ГИСТИДИН — ГИСТОХИМИЯ 950 ГИСТОХИМИЯ (гистологическая химия, гистотоции. При Г. с. изотермы адсорбции и десорбции не совпадают, т. е. одному и тому же давлению пара еоот-. похимия) — наука, изучающая локализацию химич. веществ и процессов в микроскопич. структурах тка­ ветствуют различные величины поглощения при пря­ ней и клеток растительного и животного организма, мом и обратном ходе процесса. Две несовпадающие на срезах различных органов и на изолированных ветви изотерм адсорбции и десорбции образуют гисклетках. Разделом Г. является цитохимия, терезисную петлю (см. рис.). Причиной Г. с. может изучающая локализацию веществ в клетке. Как само­ быть капиллярная конденсация пара в открытых по­ стоятельная наука Г. возникла только в 30 гг. 20 в. рах, а также химич. реакции молекул газа с поверх­ (отдельные гистохимич. методы применялись и раньностью адсорбента (см. Хемосорбция) или медленное обратное выделение после растворения их в веществе i ше); развивается очень бурно и имеет большое общебиологич. значение. Устанавливаемые Г. закономерно­ адсорбента (набухание). сти способствуют развитию других биологич. наук; ги­ Лит. см. при ст. Адсорбция, Капиллярная конденсация. А. В. Киселев. стологии (науки о развитии, строении и жизнедеятель­ ГИСТИДИИ (а-амино-р-5-имидазолилпропионовая ности животных тканей), патологической анатомии, кислота)C H 0 N , мол. в. 155,16 — кристаллы; т. пл. установлению связи между локализацией химич. (с разл.): D,L-r. 283°, процессов в микроскопич. структурах и их специфич. NH-CH D-Г. 287-288°, L-Г. биологич. функциями. Для гистохимич. исследоваI /C-CH CH(NH )COOH 287°;[a] $:D-r. + 39,3° | ний ткани предварительно фиксируют с помощью N^ & _ r . —39,74° (в во­ i методов, не вызывающих изменения прижизненной локализации биосубстратов, и изготовляют гпстоде). Гистидин раство­ рим в воде, спирте, нерастворим в эфире. При 25° | логич. срезы. Для выявления определенных групп. р / 7,6, p t f (СООН) 1,77, рК (имидазол)6,0, р ^ | веществ в срезах используются специфич., как пра(NH ) 9,0. Г. дает биуретовую реакцию; характерной i вило, цветные реакции. Их специфичность контроли­ руется либо при помощи ферментов (напр., рибонудля Г. является реакция с диазобензосульфокислотой клеазы при определении нуклеиновых к-т, гиалуро­ в присутствии N а С 0 (Паули реакция). На этой нидазы при выявлении гиалуроновой к-ты и т. д.), реакции основано большинство методов количествен­ ного определения Г. При обработке бромом при нагре­ либо путем блокирования соответствующих функцио­ нальных групп биосубстратов. вании Г. дает устойчивую в щелочной среде фиоле­ товую окраску, что также используется для количест­ Гистохимич. выявление белков производится в ос­ венного определения Г. При декарбоксилировании Г. новном с помощью цветных реакций на аминокислоты образуется биологически активное вещество — гис- j и входящие в состав белковой молекулы функциональтамин. L-Г. — незаменимая аминокислота, составная ! ные группы. Для этой цели применяют, например, часть большинства белков. В мышцах животных Г. , Миллона реакцию на тирозин, Сакагучи реакцию встречается в составе дипептидов карнозина и аисерииа. на аргинин и др. Большое значение приобрел метод Дапиэллн, основанный на выявлении тирозина, Г. получают из гидролизатов гемоглобина или сухой триптофана и гистидина белка посредством азосочекрови путем осаждения его в виде ртутной или сереб­ тания с биедиазотированным бензидином или о-диаряной соли 3,4-дихлорбензосульфоната или флавиаиизидииом и последующем усилении окраски путем ната. Синтезируют Г. конденсацией хлорметилимидазола и ацетаминомалонового или ацетаминоциан- дополнительного азосочетания с Аш-кислотой. Азосочетание широко используется при осуществлении уксусного эфира с последующим гидролизом получен­ гистохимич. реакций на амино-, карбоксильные, тио­ ных продуктов. Г. обычно получают в виде мопо- или ловые и др. функциональные группы белка. Разра­ дихлоргидрата. ботаны различные способы выявления белка, в к-рых Лит.: Б л о к Р. п Б о л л и н г Д . , Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов, пер. с англ., М., 1949; использована способность белковых веществ коли­ Б р а у н ш т е й н А. Е., Биохимия аминокислотного об­ чественно связывать нек-рые красители (бромфеномена, М., 1949. Л. А . Локгиина. ловый синий, прочный зеленый FSF). ГИСТОИЫ — белки основного характера, входящие Д е з о к с и р и б о н у к л е и н о в ы е кислоты вместе с дезоксирибонуклеиновой к-той в состав де(ДНК), содержащиеся в клеточных ядрах, обнаруживаются зоксирибонуклеопротеидов клеточных ядер; содержат по методу Фёльгена, основанному нз высвобождении альде­ гидных групп в молекулах Д Н К при кислотном гидролизе большое количество лизина и аргинина; средний мол. и последующем выявлении альдегидов реакцией с фуксинв. 18 000; р / 10—11. Электрофоретически и путем сернистой к-той. Р и б о н у к л е и н о в а я пи с л о т а хроматографии на катионите Г. разделяют на фракции окрашивается основными красителями о обязательным контро­ лем специфичности окрашивания (обработка рибонуклеазой). а-, р- и у-Г. Г. растворимы в кислых и нейтральных Д л я гистохимич. обнаружения г л и к о г е н а й др. уг­ р-рах, осаждаются аммиаком, но не растворяются в из­ леводов большое значение имеет реакция окисления пербытке последнего; растворяются в избытке неорганич. иодатом, при к-рой в углеводах, содержащих 1,2-гликолевьге группировки, образуются альдегидные группы, выявляемые щелочей, в реактиве Миллона, содержащем H S0 , реакцией с фуксинсервистой к-той. Д л я выявления а м и н о но нерастворимы в этом же реактиве, содержащем трип о л и с а х а р и д о в используется их способность окраши­ хлоруксусную к-ту. Г. дают Миллона реакцию (Hg ~ ваться рядом основных красителей метахроматически. В основе гистохимич. обнаружения л и п и д о в лежит и N O g , в кислой среде), осаждаются реактивами на ал­ пысокая растворимость в них судаиовых красителей, что ведет калоиды, образуют нерастворимые комплексы с не­ к избирательной окраске структур, содержащих липиды. которыми белками типа альбуминов и глобулинов. Г. Д л я разграничения классов липидов применяется экстракция различными растворителями, исследование в поляризованном обычно получают экстрагированием клеточных ядер или ядерных нуклеопротеидов разб. к-тами с после­ свете и нек-рые специальные окраски. Локализация ферментов гистохнмически устанавливается дующим осаждением путем высаливания или дове­ либо с помощью цветных реакции на продукты ферментатив­ дения рН ^ до 10. При извлечении из клеточных ядер ных реакций, либо путем использования т. н. хромогенных субстратов — веществ, в результате ферментативного превра­ Г. могут экстрагироваться в комплексе с кислым бел­ щения к-рых образуются окрашенные плохо растворимые ком. Этот комплекс по своим сократительным свой­ соединения. Наряду с применением обычной микроскопии ствам (обнаруживаемым в присутствии аденозинтри­ в Г. широко используются электронная, ультрафиолетовая и флуоресцентная микроскопия, радиоавтография (при исполь­ фосфорной к-ты) сходен с актомиозином. зовании радиоактивных изотопов для изучения обмена ве­ 6 9 2 3 4 s 2 2 z I C H = = L 1 ai аг 3 2 3 1 2 4 24 Лит.: З б а р с к и й И. В., в кн.: т. 1, М., 1950; Phil. Trans. Roy.Soc. London p. 93; Advances Enzymol. and Related 1955, 16, p. 441; The cell, ed. by J . Brachet N . Y . — L . , 1959, См. также лит. при ст. Усп. биол. химии, В, 1957, 2 4 1 , № 6 7 8 , Subjects Biochem., A. E . Mirsky, v. 1, Белка. Л. М. Гинодман. ществ) и др. методы исследования. Лит.: Гистохимические методы в нормальной и патологи­ ческой морфологии. [Сб. с т . ] , под ред. В. В. Португалова и А. И. Струкова, М., 1958; М а к а р о в П. В . , Основы ци­ тологии, М., 1953; П и р с Э., Гистохимия теоретическая и прикладная, пер. с англ., М., 1956; Б р а ш е Ж,, Био-