
* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки
189 КОХ 190 едким натром, переводящим теобромин в натриевое производное, не растворимое в хлороформе. К. возгоняется при осторожном нагревании. Количественно кофеина обык новенно определяется взвешиванием сухого остатка. Лит.: Б е р к о в и ч А., К вопросу о мочегон ном действии к о ф е и н а и его с о л е й , Ю р ь е в , 1900; Л и ф ш и ц А . , О действии д и г и т а л и н а , к о ф е и н а и алкоголя па и з о л и р о в а н н о е сердце п р и р а з н о й темпе ратуре, диссертация, СПБ, 1907; У г л о в В. и Ш а п и р о А . , Р а з р а б о т к а нового метода количе ственного определения теина (кофеина) в чае, Г и г . и эпид., 1927, № 12; Ш и ш о в И . и И л ь и н а 3., Кофеиновая реакция на здоровом человеке. Тр. 2 М Г У , т. I , в . 2, 1 9 2 8 ; В о с к .)., Die Purinderivato ( H n d b . d. e x p . P h a r m a k o l o g i c , hrsg. v. A . Heffter, B . I I , H a l f t e 2, В . , 1920, лит. до 1919); C u s h n у A . a. L a m b i e C , T h e a c t i o n of d i u r e t i c s , J . of p h y siology, v . L V , 1 9 2 1 — 2 2 ; E l l i n g e r P . , U b e r den Eiirfluss der N e r v e n d u r c h s c h n e i d u n g auf die Wasseru. S a l z a u s s c h e i d u n g d u r c h die N i e r e , A r c h . f. exp. Path. u. P h a r m a k o l . , B . X C , 1921. К О Ф Е Р М Е Н Т Ы , специфические активато ры, образующие необходимую составн. часть действующей системы некоторых ферментов. К. не представляют принципиального отли чия от киназ, и применение того или другого обозначения определяется в сущности прак тикой, установившейся для данного случая. Подробнее о месте К. в ряду других активи Лит.: O p p e n h e i m e r C , Die F e r m e n t e u. ihre рующих веществ—см. Активаторы. Остаю W i r k u n g e n , В . I — I I , L p z . , 1 9 2 6 — 2 7 ; о н ж е , L e h r b . d. E n z y m e , L p z . , 1927 (рус. изд. печ.). А . Б р а у н ш т е й н . щаяся после отделения К. неактивная часть ферментной системы носит название апоферК О Х Роберт (Robert K o c h , 1843—1910), мента; прибавление К. снова переводит апомировой ученый, наряду с Пастером один фермент в деятельное состояние (пример: из творцов современной бактериологии. козимаза+апозимаза=активная зимаза). В о Окончив в 1866 г. мед. факультет Геттингенмногих случаях роль К. играют простые, ского ун-та, К. сначала занимался частной точно известные хим. соединения; так, копрактикой, а затем по ферментом растительной протеазы, папайолучил место сан. вра тина, служит синильная к-та, H C N . — К о ча (Kreisphysicus) в з и м а з а . В действии всех растительных, Вольштейне в Позна бактериальных и животных зимаз (см.), т . е . ни. Здесь, не имея ни ферментных систем спиртового, молочнокискакой лаборатории и * лого и других видов брожения, а также гли пользуясь простейши колиза принимает участие специальный К., ми домашними приспо т . н . козимаза. Последняя представляет лег соблениями, он провел ко диализирующее, термостабильное веще классическую работу ство, повидимому близкое по своей хим. при по изучению этиоло роде к нуклеиновым к-там, точнее—к нугии сибирской язвы клеотидам (Euler). Особенно богаты ею дрож («Aetiologie der Milzжи и мышцы. После диализа или отмывания brandkrankheit beводой, в дрожжах и мышечной ткани содер grundet auf der Entжится только инактивная апозимаза; по wicklungsgeschichte d. следнюю можно снова активировать, при В а с . anthracis», Cohns бавляя козимазу в виде диализата соответ B e i t r . z. Morphologie der Pflanzen, В . I I , ствующих клеток или экстракта из них, в 1876—77; также отд. изд.—Lpz., 1876; 2. котором апозимаза разрушена кипячением. A u f l . , L p z . , 1910). Козимазы различных клеток (дрожжи, мыш В качестве среды для размножения бактецы, эритроциты, бактерии) тождественны по ридий К. употреблял лшдкость передней своему действию и вероятно также по хим. камеры бычьих глаз, к-рую помещал вися природе; во всяком случае они могут взаим чей каплей на покровных стеклышках. Тер но замещать друг друга; отмытые дрожжи мостатом ему служили наполненные мокрым активируются йозимазой мышц или молоч песком тарелки, прикрытые другими тарел нокислых бактерий и обратно (Meyerhof, ками и подогреваемые керосиновой лампой. fouler). Козимаза тождественна также с К. Посевной материал он брал из селезенок клеточного дыхания («пнеин» Бателлисибиреязвенных мышей. При помощи этих Штерн, «Atmungskorper» M e y e r h o f & а ) . Это простых приспособлений К. удалось открыть, вполне естественно, т. к. первые фазы окис что бактеридии способны к образованию осо лительного распада углеводов, представляю бой формы покоящейся жизни—споры, и щих важнейший субстрат тканев. дыхания, К. проследил под микроскопом как появле совпадают с таковыми же фазами брожения. ние спор в бактеридиях, так и вырастание из этих спор новых поколений. Этими иссле Механизм действия козимазы дованиями была окончательно выяснена еще не вполне установлен. Одним из первых этиология сибирской язвы. Существование этапов сбраживания Сахаров является обра зование сложных эфиров с фосфорной к-той крайне устойчивых спор осветило способы 2 (см. Гексозофосфорные кислоты, Гарден-Йоига уравнение). Без козимазы невозможна на чальная перегруппировка сахарной моле кулы, необходимая для этого фосфорилирования ( E u l e r , Neuberg, Bodnar). Точно так же в отсутствии козимазы не действуют альдегидмутазы (см. Каниццаро реакция), про изводящие превращение важнейшего проме жуточного продукта углеводного распада— метилглиоксаля в пировиноградную или в молочную кислоту. В отсутствии козимазы сбраживание гексозофосфата останавливает ся на стадии метилглиоксаля (Neuberg, Коbel). Т. о . козимаза играет при бролсении роль кофосфатазы (активатора фосфорилирующего фермента) и комутазы (кофермента альдегидмутаз). Остальные фазы брожения—• распад гексозофосфата до метилглиоксаля и расщепление пировиноградной к-ты карбоксилазой (см.) на ацетальдегид и С0 —пови димому не требуют участия козимазы, т. е. могут быть осуществлены при помощи од ной апозимазы. Необходимо ли участие ко зимазы при реакции Каниццаро, превра щающей ацетальдегид в спирт,—еще не уста новлено.