* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки

Б лизоцим молока кормящей матери — 130 аминокислот, гемоглобин человека — ок. 600 остатков аминокислот. Выделенный в индивидуальном виде белок состоит из одинаковых молекул с равной молекулярной массой и идентичной последовательностью расположения аминокислотных звеньев, которая называется п е р ви ч ной с тр у к т уро й. Входящие в состав аминокислотных остатков функциональные группы (—ОН, —SH, −СООН, —NH2 и др.) способны вступать друг с другом в нековалентные взаимодействия, напр. путём образования водородных связей. Это может привести к пространственной организации полипептидной цепи как всей молекулы, так и отдельных её фрагментов в периодически повторяющиеся спирали или складки. Такая форма организации белковой молекулы называется вт о р ичн о й с т р у к т у р о й. Высшим уровнем пространственной организации является т. н. т рет и ч на я с т р у к т у р а, под которой понимают полную пространственную организацию всей полипептидной цепи белковой молекулы в клубок, фибриллу или др. форму, специфичную для каждого белка. Третичная структура состоит из объединённых в единое целое элементов вторичной структуры (спиралей, складок) и нерегулярных участков белковой молекулы. В основе третичной структуры лежат гидрофобные взаимодействия — притяжение между неполярными участками молекулы в водной среде, а также электростатическое притяжение фрагментов, несущих частичный отрицательный или положительный заряды. Расшифровать третичную структуру белка удаётся с помощью рентгеноструктурного анализа, позволяющего определить координаты отдельных атомов и положение их в пространстве. Паутина состоит из денатурированных белковых молекул Молекулы белка способны соединяться друг с другом в агломераты, образуя т. н. ч етв ерти ч ну ю с т руктуру. Примером служит молекула гемоглобина — белка, находящегося в эритроцитах и ответственного за перенос кислорода. Она состоит из четырёх белков-глобинов, каждый из которых имеет третичную структуру и содержит г ем — порфириновый комплекс железа. Из всех структур белка лишь первичная основана на образовании прочных ковалентных (пептидных) связей между аминокислотными остатками. Все остальные структуры возникают в случае гораздо более слабых а Организация молекулы иммуноглобулина IgG — одного из пяти классов иммуноглобулинов организма человека, необходимых для работы иммунной системы в нековалентных взаимодействий и, следовательно, обладают значительно меньшей прочностью. Под действием внешних факторов — при изменении температуры, солевого состава раствора, кислотности среды, введения органического растворителя, облучения светом — слабые нековалентные взаимодействия нарушаются, и белок приобретает наименее организованную первичную структуру. Такой процесс называется денатурацией. Примерами денатурации служат варка яиц и вытягивание паутины — б Первичная вторичная (б), третичная (в) и четвертичная (г) структура белка гемоглобина г (а), 65