* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки

341 БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА 342 которые затем омыляют. По этому спосо­ бу удается получить 60% от веса взятого Б . в. в виде изолированных аминокислот. Метод был применен к очень большому чи­ слу различных Б . в. (свыше 100), и в ре­ зультате получались одни и те же амино­ кислоты, числом около 20 (в различных количественных соотношениях): 1) одно­ основные «-моноаминокислоты— гликоколь, аланин, аминомасляная кислота, валин, лей­ цин, изолейцин, фенилаланин; 2) одноос­ новные диаминокислоты—орнитин, арги­ нин, лизин; 3) одноосновные аминооксикислоты — серии, тирозин; 4) двуосновные ами­ нокислоты, аспарагиновая к-та, глутаминовая к-та; 5) содержащие серу аминокислоты цистеин и цистин; 6) гетероциклические аминокислоты — пролин, оксипролин, трип­ тофан, гистидин. При гидролизе некоторых Б. в. наряду с аминокислотами получают­ ся и другие вещества: углеводы (глюкопротеиды), фосфорная к-та, пуриновые и пиримидиновые основания (нуклеопротеиды). Э н з и м а т и ч е с к и й г и д р о л и з Б . в. при процессах пищеварения осуществляет­ ся протеолитическими энзимами: п е п с и ­ н о м желудочного сока, т р и п с и н о м и эрепсином поджелудочной железы и стенок кишек; э н т е р о к и н а з а , выде­ ляемая слизистой оболочкой кишек в гото­ вой форме, а панкреатической железой—в виде вещества, из которого она образуется, служит активатором трипсина. Пепсин вы­ зывает первые стадии гидролиза Б . в . (не действует на пептиды); трипсин также гидрол изует белки, но б. ч. лишь в присут­ ствии активатора с образованием пептидов (в отсутствии эитерокиназы расщепляет лишь клупеин и пептоны); эрепсин закан­ чивает гидролиз — расщепляет пептиды на аминокислоты, но не действует на белки и пептоны. Т. о. сложные молекулы Б . в. при комбинированном действии протеолитических энзимов постепенно расщепляются на вещества, состав которых все более упро­ щается, в такой последовательности: Б . в.--у -» альбумозы пептоны полипептиды -> дипептиды аминокислоты. Альбумозы ближе всего стоят к Б . в., они не сверты­ ваются при нагревании, но высаливаются сернокислым аммонием — в отличие от пеп­ тонов, которые уже не высаливаются; и те и другие показывают биуретовую и ксантопротеиновую реакцию. Э. Фишеру и Абдергальдену удалось изолировать из про­ дуктов гидролиза фиброина тетрапептид и трипептид; еще больше число получен­ ных дипептидов, многие из которых оказа­ лись идентичными с синтетическими дипептидами. Процессы гидролитического рас­ щепления Б . в. происходят также и при гниении их, которое начинается уже в ки­ шечнике животных. В результате получа­ ются еще более простые продукты расще­ пления, так как аминокислоты разлагаются при действии бактерий с отщеплением СО , H S, N H и с образованием фенола, крезола, скатола, индола, птомаинов, яшрных кислот и др. а a 3 Строение Б . в . до сих пор еще не выяснено окончательно. По предполо­ жению Э. Фишера, белковые молекулы со­ стоят из очень длинных прямых цепей, об­ разованных из амидообразно соединенных между собой остатков аминокислот. Для проверки своей теории Э. Фишер синтези­ ровал полипептиды, в к-рых осуществляет­ ся именно такая связь аминокислот: RCH(NH)CO—HNCHR&CO—HNCHR"CO— и т. д. где R&, R " и т. д.—одинаковые или различ­ ные радикалы. С 2 молекулами аминокислот получаются дипептиды, из 3 молекул — трипептиды, из 4 — тетрапептиды и т. д. Простейший дипептид — глицил-глицин, в состав к-рого входят 2 остатка гликоколя: N H . C H - C O - N H . C H . C O O H . Э. Фишер получил полипептид с мол. в. 1 213 (15 ос­ татков гликоколя и 3 остатка лейцина), а Абдергальден и Фодор—еще более слож­ ный, с мол. в. 1 326 (15 остатков гликоколя и 4 остатка лейцина). Высшие синтетические полипептиды оказались весьма сходными с альбумозами и пептонами: они тоже обна­ руживают амфотерный характер, распадают­ ся на те же продукты гидролиза; при дей­ ствии кислот и энзимов полипептиды пока­ зывают большинство белковых реакций; физич. свойства тоже сходны: полипептиды дают коллоидальные растворы, коагулиру­ ющиеся, высаливающиеся и осаждающиеся при тех же условиях, что и белковые рас­ творы. Вышеупомянутые полипептиды с 18 и 19 остатками аминокислот так сходны с Б . в., что если бы они были найдены в при­ роде, то их причислили бы, вероятно, к Б . в. Несмотря, однако, на такое сходство синтетич. полипептидов с альбумозами, пептона­ ми и Б . в., в новейшее время возникают со­ мнения относительно существования в при­ родных Б . в. чрезвычайно длинных прямо­ линейных цепей; такие же длинные откры­ тые цепи принимались раньше также в мо­ лекулах высших углеводов (крахмала, цел­ люлозы), но за последние годы такие воз­ зрения совершенно оставлены в химии уг­ леводов: взамен колоссальных нитевидных молекул принимают небольшие элементар­ ные молекулы циклического строения, ассо­ циированные в громоздкие аггрегаты с ка­ жущимся большим мол. в. На существова­ ние циклической связи в молекулах белков указывает факт получения в нек-рых слу­ чаях при их гидролизе циклич. ангидридов аминокислот, т. н. д и к е т о п и п е р а з и н о в ; простейший дикетопиперазин (из гликоколя) имеет строение: ^NH-CO^ & ° ^CO-NH^ &Но до сих пор не выяснено еще оконча­ тельно, являются ли эти дикетопиперазины первичными продуктами расщепления Б . в., или же они получаются в результате ци­ клизации первично образовавшихся амино­ кислот. Кроме того, в результате новейших рентгеноскопических исследований возника­ ет вопрос о самом принципе соединения от­ дельных составных частей в молекулах Б . в.: может быть Б . в. являются продук­ тами ассоциации индивидуальных, сравни­ тельно простых, притом неоднородных мо­ лекул; эта связь должна быть устойчивой и небеспорядочной в смысле пространствен­ ного расположения, для того чтобы объяс­ нить высокую специфичность Б . в. a ; 2 a a Н C H