
* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки
279 МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ—МОЛЕКУЛЯРНЫЕ СИТА 280 В 1961—62 были раскрыты связи м е ж д у химич. строением полинуклеотидной цепи, играющей роль матрицы, и аминокислотным составом образующегося белка (Ниренберг, Очоа и др.)* Е с л и к бесклеточной системе, с о д е р ж а щ е й все компоненты, необходимые д л я биосинтеза белка, добавить синтезированные полинуклеотиды заданного состава, то удается наблюдать образование полипептидных цепей. При этом, если до бавить п о л и у р и д и л о в у ю к - т у , т о полипёптид оказывает ся состоящим из остатков только одной аминокисло ты — фенилаланина. Таким образом, тринуклеотид, с о стоящий из трех уридиловых остатков, кодирует фенилаланин, к-рый оказывается в тех участках белковых м о л е к у л , где в матрице встречается последователь ность оснований у р а ц и л — урацил — у р а ц и л . Подобным о б р а з о м могут быть расшифрованы кодирующие тринуклеотиды и д л я д р у г и х аминокислот. Н а п р . , ами нокислоте л и з и н у соответствует тринуклеотид из адениловых остатков и д р у г о й триплет, содержащий 2 уридиловых и 1 адениловый остаток. Разрабатывают с я химич. и генетич. методы, позволяющие установить последовательность оснований внутри триплетов. Аминокислоты непосредственно не присоединяются к «информационной» (матричной) Р Н К . Прежде чем оказаться в составе белковой молекулы, аминокисло ты испытывают превращения, переводящие и х в реакционноспособное состояние и обеспечивающие уста новку на полирибонуклеотидную матрицу («информа ционную» Р Н К ) в определенном, специфич. участке. В присутствии с о д е р ж а щ и х с я в клетке специальных ферментов (активирующие рН5-ферменты, аминоацил РНК-синтетазы) и ионов Mg + аминокислоты реа гируют с аденозинтрифосфорной к-той (АТФ) с обра зованием аминоациладенилатов, т. е. смешанных ан гидридов аминокислот с адениловой к-той, освобож д а я п р и этом пирофосфат. Такой аминоациладенилат является активированной по карбоксилу формой ами нокислоты и п о д действием того ж е фермента перено сит остаток последней на молекулы «транспортной» или «растворимой», Р Н К (soluble, transfer, acceptor, adap tor R N A ) , о б р а з у я эфир с третьим углеродным атомом рибозы конечного (аденилового) нуклеотида (аминоацил-РНК). 2 белка (и тем самым от м о л . веса «информационной» Р Н К ) . Последней стадией образования белка с л е д у е т считать его отделение от рибосомных частиц и п е р е х о д в цитоплазму клетки. Возможно, что этот процесс так ж е , как и процесс самого синтеза, совершается п р и участии специальных ферментов. Описанный выше механизм биосинтеза белка, к а ким он представляется в настоящее время, может с л у жить типичным примером, характеризующим п р е д мет исследования и подходы современной М. б. З а последние годы и з у ч е н механизм многих д р у г и х б и о логически важных процессов, к-рые так ж е , как и процесс биосинтеза белка, явились объектами и с с л е дования на молекулярном уровне. М. б., как наука, находится в стадии б у р н о г о р о с т а . Ее дальнейшее развитие позволит интерпретировать на молекулярном уровне важнейшие процессы, проте кающие в живых организмах, что приведет к теоретич. обобщениям огромного познавательного и п р и к л а д ного значения. По мере развития М. б. ее общетеоретич. достижения будут все шире использоваться в м е дицине, сельском хозяйстве, химии и т е х н о л о г и и полимерных материалов. Разработка эффективных средств борьбы с раковыми и вирусными заболевания ми, новых технология, с х е м е использованием фермен тов, синтез больших количеств белков д л я и х исполь зования в с. х-ве и пищевой пром-сти и многие д р у г и е важные практич. проблемы в скором времени б у д у т решаться с учетом достижений М. б. Общенаучное и философское значение М. б. с о с т о и т в том, что она знаменует собой синтез отдельных нап равлений современного естествознания, и з у ч а ю щ и х ж и в у ю и неживую материю, и создание единой к а р тины окружающего нас материального мира. Именнопоэтому теоретич. и практич. достижения М. б. на носят у д а р по идеалистич. и, в первую очередь, по виталистич. представлениям и означают победу материалистич. взгляда на м и р . Лит.: Химические основы наследственности, пер. с а н г л . , М., 1960 (Тр. Международного симпозиума); Современные про блемы биофизики, т. 1—2, М., 1961; А н ф и н с е н К . , Моле кулярные основы эволюции, пер. с англ., М., 1962; Э н г е л ьг а р д т В . А., Некоторые проблемы современной биохимии, М., 1959; Ж . Всес. хим. об-ва, 1961, 6 , № 3; 1963, 8 , № 1; 3 б а р с к и й И. Б . , Успехи соврем, биол., 1962, 54, 265; Т р у д ы V Международного биохимического конгресса. Симпозиум 1, М., 1962; Молекулярная генетика. Сб. статей, пер. с англ. и нем., М., 1963; Б р е е л е р С. Е . , Введение в молекуляр ную биологию, М . — Л . , 1963; K o s o w e r Е . М., Molecular biochemistry, N . Y . — [ а . о . ] , 1962; Horizons in biochemistry, ed. M. Kasha, B . Pullman, N . Y . , 1962; Progress in nucleic acitt research, v. 1, N . Y . , 1963. Я. M. Варшавский, Л. Л. Киселев. Д л я к а ж д о й аминокислоты существует свой особый «рН5-фермент» и своя особая «транспортная» Р Н К . Д л я аминокислот с вырожденным генетич. кодом о д ной аминокислоте соответствует несколько таких Р Н К . Молекулы «транспортной» Р Н К (мол. в. ок. 25 ООО) состоят приблизительно из 70 нуклеотидов. У всех молекул этой Р Н К один конец, реагирующий с аминокислотой, имеет последовательность основа ний: аденин—цитозин — цитозин. Аминоацил Р Н К пе реносится в рибосомы; в присутствии специальных «пе реносящих» ферментов и гуанозинтрифосфорной к-ты аминокислотный остаток отделяется от «транспортной» Р Н К и реагирует с другим аминокислотным остатком, о б р а з у я пептидную связь. Рост полипептидпых це пей осуществляется постепенно, начиная с Р Ш кон цевой аминокислоты и нарастая с карбоксильного кон ц а . Согласно гипотезе Крика — Хоглэнда, установка определенной аминокислоты в особом специфич. д л я нее месте полинуклеотидной матрицы обеспечивается взаимодействием молекулы-адаптора («транспортной» Р Н К ) с высокомолекулярной матричной Р Н К , осу ществляющимся за счет водородных связей. Амино кислота сама по себе не влияет на место, занимаемое ею на матрице, что доказано экспериментально. Вы яснено, что в ряде случаев синтез одной молекулы белка осуществляется п р и участии нескольких рибосомальных частиц (полизома, эргосома), связанных одна с д р у г о й полинуклеотидной цепью «информацион ной» Р Н К . Ч и с л о рибосом, входящих в этот актив ный комплекс, зависит от размеров синтезируемого 2 М О Л Е К У Л Я Р Н А Я Д И С Т И Л Л Я Ц И Я — см. Ди стилляция молекулярная. МОЛЕКУЛЯРНЫЕ СИЛЫ ( м е ж м о л е к у л я р н ы е с и л ы ) — см. Межмолекулярное взаимо действие. МОЛЕКУЛЯРНЫЕ СИТА — пористые адсорбен ты, у к-рых размеры пор или входов в поры б л и з к и к размерам молекул. Такие адсорбенты способны р е з ко избирательно адсорбировать более мелкие м о л е кулы. Относительно более крупные молекулы ими практически не адсорбируются. Т. о . , п р и адсорбции происходит как бы отсеивание более мелких м о л е к у л от более крупных. Такое молекулярно-ситовое дейст вие свойственно различным адсорбентам, напр. м е л копористым активным углям, пористым стеклам и в. особенности пористым алюмосиликатным кристаллам— природным и синтетич. цеолитам (диаметр входов в поры от 3 до 9 А ) . По мере приближения размеров м о л е к у л к размерам пор адсорбента или размерам в х о дов в поры резко уменьшается скорость проникания молекул в поры благодаря возрастанию энергии акти вации процесса. Поэтому молекулярно-ситовое д е й ствие адсорбентов во многих случаях носит кинетич» характер и усиливается с понижением темп-ры. М. с .