* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки

837 ГЕМОГЛОБИНЫ 838 В Г. A, S и С обнаружена такая последователь­ ность аминокислот в отрезках полипептидной цепи (сокращенные названия аминокислот см. в ст. Ами­ нокислоты): Гемоглобин А : ...гис.-вал.-лейц.-лейц.-треои.-прол.-глут.- глут.-ли8.-... Гемоглобин S: ... гис. -вал.-лейц. -л ейц.-треон.-прол. -вал.- глут.-лив.-... Гемоглобин С: ...гис.-пал -лейц.-лейц.-треон.-прол.-лиз.-глут.-лиз.-... гистидина 8 принимают участие в образовании связен с 4 атомами железа гемов, то в оксигемоглобине с же­ лезом связано только 4 остатка гистидина. За счетосвобождения кислотных групп имидазола увели­ чивается кислотность глобииа, поэтому оксигемоглобив имеет изоэлектрическую точку более кислого белка — 6,65. и ш И Определение различий в молекулах Г. произво­ дят путем комбинировавного применения хромато­ графии и электрофореза ва бумаге для разделения пептидов, получаемых при неполном ферментативном гидролизе Г.; пептиды развых Г., положение к-рых иа двухмерной хроматограмме не совпадает, выделяют, определяя затем последовательность амивокислот в этих отрезках (метод «дактилограмм» или «отпечатка пальцев»)- Небольшие откловения в строении белко­ вого компонента Г. заметно сказываются на физич., физико-химич., химич. и биологич, свойствах Г. Г — кристаллы, довольно хорошо растворимые Р воде и не растворимые в спирте, эфире и хлороформе; форма кристаллов и их растворимость различны у Г. животных разных видов. В эритроцитах Г. находится в растворенном состоянии, несмотря на то что содер­ жание их обычно превосходит 30%. При изменениях в аминокислотном составе глобина может произойти изменение растворимости Г.; так, Г. S, растворяясь хуже Г. А, выкристаллизовывается в эритроцитах, вызывая их деформацию (образование серповидных форм), что приводит к нарушению функции крови. Р-ры Г. окрашены в темно-красный цвет и дают харак­ терные спектры поглощения в видимой и ультрафио­ летовой части спектра. Изоэлектрич. точка Г. близка к 7. Г. разных животных имеют различную электрофоретич. подвижность. В кислой и щелочной средах Г. легко денатурируются, скорость денатурации также различна у Г. животвых разных видов. В кислой среде связь между гемом и глобином легко разры­ вается. Свободный гем Г. легко окисляется кислоро­ дом воздуха до г е м а т и н а , в к-ром атом железа трехвалентен; солянокислую соль гематина называют г е м и н о м ; последний легко выделяется в кристал­ лич виде (кристаллы Тейхмана). Наиболее характерным свойством Г. является обратимое присоединение молекулярного кислорода, СО и других газов. Соединение Г. с молекулярным кислородом называется о к с и г е м о г л о б и н о м , с окисью углерода — к а р б о к с в г е м о г л о б и н о м- Реакция присоединения к Г. молекулярного кислорода не является истинным окислением, т. к. валентность железа в теме при этом не изменяется, и эту реакцию правильнее называть о к с и г е н а ц и е й. Истинное окисление Г., при к-ром железо гема переходит в трехвалентное состояние, происходит при действии на Г. нек-рых окислителей; продукт окисления Г. называют м е т г е м о г л о б и н о м или г е м и г л о б и н о м . Молекула Г. содержит 4 гема и способна присоединять последовательно 4 молекулы кислорода. Если Г. обозначить символом НЬ, то реакцию окситенации можно представить след. системой ур-вий: НЬ + 0 Hb0 ; Hb0 -f+ О - Hb(0 ) ;&Hb(0 ) + 0 - Hb(0 ) ; Hb(0 ) + + 0 — НЬ(0 ) . Такой механизм оксигенации объяс­ няет ^-образную форму кривой васыщения Г. кисло­ родом (рис. 1). При изменевии парциального дав­ ления кислорода оксигемоглобин разлагается на Г. и молекулярный кислород. Предполагают, что при оксигенации одна из дополнительных связей железа с имидазолами гистидина в глобине разрывается; при этом возникает связь между железом и молеку­ лярным кислородом Так, если в Г. из 32 остатков 2 2 2 а 2 2 2 2 2 2 3 2 3 2 2 4 1 2 20 40 60 80 ЮО Красный Лари. давл. О * * Рт от г Фиолетовый Рис. 1. Зависимость на­ сыщения гемоглобина ки­ слородом от его парциаль­ ного давления. Рис. 2. Спектры гемоглобина и некоторых его производных: 1 — оксигемоглобин; 2 — гемо­ глобин, з — карбоксигемоглобин; 4 — метоксигемоглобин. При присоединении к Г. кислорода и др. газов изменяются нек-рые его свойства. На рис. 2 и в таб­ лице приведены спектральные и магнитные характе­ ристики нек-рых производных Г. Все молярные? характеристики даны из расчета на один гем. Соединение * макс. ммк ? УОЛЯрНЫЙ ГЮйфф. поглощения 13 - 103 125 • 103 15,3 • 10 14,5 • юз 125 - 103 4- 10* 9,5 • № 150 • 10» 3 р. (в магнето­ нах Бора) Гемоглобин Оксигемогло­ бин Метгемоглобин (рНг?7) 558 430 576 541 414 630 500 406 5,46 0 5,92 Изменения в оптич. свойствах Г. при оксигенация используют при изучении кинетики взаимодействия его с кислородом. Для количественного определе­ ния Г. разработано очень много способов. Чаще всего определение производят колориметрически — измере­ нием количества образующегося из Г. гемина (гемо­ метрами Сали); используют также газометрич. опре­ деления (по количеству связанного кислорода) и др. Для определения карбоксигемоглобина, в частности в судебной химии и при определении профессиональ­ ных заболеваний окисью углерода, пользуются спект~ ральным методом анализа крови. Освовная биологич. роль Г. — перенос кислорода от органов дыхания к тканям—обусловлена его обра­ тимой реакцией оксигенации. В связи с тем, что при оксигенации меняется изоэлектрич. точка Г., он выпол­ няет и роль буфера крови при газовом обмене. Белки, к-рые, подобно Г., способны присоединять молекуляр­ ный кислород и отщеплять его при низких давлениях газа, наз. д ы х а т е л ь н ы м и б е л к а м и . Близ­ кие Г. дыхательные белки, и состав которых входят гемы, содержатся также в мышцах (их называют м ы ш е ч н ы м и Г., или м и о г л о б и н а м и ) и в плазме нек-рых беспозвоночных животных. Близкие по ряду свойств гемопротеины беспозвоночных назы­ вают э р и т р о к р у о р и н а м и , или в в е к л еточвыми Г, Лит.: Гауровитц Ф., Химия и биология белков, пер. с англ., М., 1953; Белки, пер. с англ., под ред. Г. Нейрата и К. Бэйли, т. 3, ч. 1, М., 1958; Б л ю м е н ф е л ь д Л . А., Гемоглобин и обратимое присоединение кислорода, М., 1957; 14»