* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки

835 ГЕМОГЛОЪИНЫ 4 32 4 4 836 ленными к-тами. В состав Г. входят гексозаны и пентозаны — полимерные ангидриды гексоз и пентоз. Их мол. вес значительно меньше, чем у целлюлозы; степень полимеризации обычно не превышает 150. Содержание Г. в древесине колеблется от 17 до 4 1 % . Г. содержатся в соломе злаков, шелухе семян, в куку­ рузных початках и в отрубях. В древесине хвойных пород преобладают гексозаны, в лиственных — пентозаны. Из гексозанов в Г. содержатся галактан, маннан и фруктан. К пентозанам относятся ксилан и арабан. Ксилан по сравнению с другими Г. наиболее широко распространен в растительном мире. В лист­ венной древесине содержится до 25% ксилана, в хвой­ ной — до 12%; он состоит из остатков ангидрида ксилозы и имеет след. строение: Чистый ксилан — белый порошок, хорошо раство­ ряется в щелочном р-ре, нерастворим в спирте и дру­ гих органич. растворителях. Часть Г. является устойчивой к обработке щелочью и к-той. Так, напр., технич. целлюлозы после выделе­ ния из древесины всегда содержат в качестве приме­ сей часть ксилана и маннана. В произ-ве Г. называют обычно ту часть технич. целлюлозы, к-рая раство­ ряется в 17,5%-ном р-ре NaOH при 20 . При этом в р-р, кроме спутников целлюлозы, как ксилан и ман­ нан, переходят также низкомолекулярные фракции самой целлюлозы со степенью полимеризации ниже 200. Часть Г., выделяющаяся из щелочного р-ра при добавлении к-ты, наз. р-целлюлозой. Фракция Г., не выделяемая к-той, наз. у-Деллюлозой. Присутствие Г. в целлюлозной массе, предназначен­ ной для химич. переработки, является нежелатель­ ным. Образующиеся наряду с эфирами целлюлозы соответствующие эфиры ксилана и маннана ухудшают качество производных целлюлозы (ацетилцеллюлозы, ксантогената целлюлозы). В вискозном произ-ве Г. усложняют процесс регенерации отработанной щелочи и ухудшают качество получаемого волокна. Наобо­ рот, в произ-ве бумаги Г. играют положительную роль. Присутствующие в целлюлозной массе Г. улуч­ шают процесс размола, цементируют целлюлозные волокна и тем самым улучшают механич. свойства бумаги. Лит.: Никитин Н. И., Химия&древесины, М.—Л., 1951; Р о г о в и н 3. А. и Ш о р ы г и н а Н. Н., Химия пеллюлозы и ее спутников, М. — Л . , 1953; О t t E . , S p u r l i n Н. М., Ст г a f f 1 i п М. W . , Cellulose and cellulose derivatives, 2 ed., v. 5, pt 1—3, N. Y . — L . 1954—55. А. Г. Яшунская. выми соединениями (C3 H 0 N Fe), к-рые называют генами или протогемами. Название «гем» р аспространяют на все шелезопорфириновые соединения с двухвалентным или трехвалентным желе* зом; иногда их называют также геминовыми соединениями (белки, в состав к-рых входят гемы, выделяют в группу гемопротеинов). Протогемамн наз. гемы, в к-рых порфириновое со­ единение представлено протопорфирином, т. е. порфином, с о ­ держащим 4 метильные группы, 2 винильные и 2 остатка пропионовой к-ты. В состав тема Г. входит один из 15 теорети­ чески возможных изомеров протопорфирина (их нумеруют римскими цифрами) — протопорфприн I X (1, 3, 5, 8-тетраметил-2,4-дивинил-6, 7-карбоксиэтилпорфин). Протопорфирин I X входит также в состав других биологически важных гемо протеинов —цитохромов Ъ, катал азы и др. В геме Г. 2 атома водорода у 2 пиррольных ядер порфина I X замещены атомом двухвалентного железа, 2 дополнительные связи железа связывают его 2 дру­ гих пиррольных ядра, а 2 дополнительные связи, направленные перпендикулярно к пло­ скости, в к-рой лежит протопорфирин и атом железа, обусловливают, по-видимому, связь Н.ОН гема с глобином. Точно характер связи между гемом и глобином неизвестен. Предполагают, что железо образует дополнительные связи с азотом имидазола гистидиновых остатков глобина. Гемы располагаются симметрично поверхности Г. Глобины Г. отличаются от других белков сравни­ тельно высоким содержанием гистидина (6—10%) и отсутствием или низким содержанием изолейцина. Глобины животных различных видов отличаются аминокислотным составом, последовательностью ами- НС 4 Те СН «• & чул-г- ° нс сн=сн НС f/ Но Ч гИ ,сн НООС-СН 2 СНо сн, сн -соон ноос-сн 8 2 СНр 2 СООН IX Гем гемоглобина Протопорфирин ГЕМОГЛОБИНЫ — красные пигменты эритроци­ тов крови человека и позвоночных животных, являю­ щиеся сложными белками группы хромопротеидов (хромонротеинов) и осуществляющие перенос моле­ кулярного кислорода от легких или др. органов дыхания к тканям. В крови человека в среднем содер­ жится 14,5% Г., его общее количество ок. 750 е; в крови млекопитающих — ок. 12,7 г на 1 кг веса животного. Концентрация Г. в крови животных раз­ ных видов различпа; напр. в крови овцы 9% Г., лошади 16%. Г. различных видов позвоночных живот­ ных имеют близкие мол. веса (порядка 66 000—68 000); отличаются химич. составом и строением белкового компонента глобина. Г. содержат одну и ту^же простетич. (небелковую) группу, на долю к-рой прихо­ дится ок. 4% от веса Г, Простетич. группа в молекуле Г. представлена 4 одинаковыми железонорфирино- нокислот, концевыми группами пептидных связей. Напр., Г. человека не содержат изолейцина, а Г. нек-рых животных содержат эту аминокислоту. После­ довательность аминокислот в Г. полностью не уста­ новлена, определены лишь концевые аминокислоты нек-рых Г. и отдельные участки полипептидных цепей. У нек-рых видов животных концевые остатки пред­ ставлены валином, у других — валином и метионином. Методами рентгеноструктурного анализа уста­ новлены третичная и четвертичная структура пек-рых Г. (см. Белки), форма и размеры их молекул. Известно, что молекула Г. человека состоит из двух равных половин, каждая из к-рых образована двумя одина­ ковыми полипептидными цепями. У человека обна­ ружены Г. различных типов, к-рые незначительно отличаются по химич. строению. В крови взрослых людей содержится Г., названный гемоглобином А Г. плода человека называют гемоглобином/ . В нек-рых случаях в крови людей были обнаружены необыч­ ные виды Г., к-рые по мере их открытия обозначались азличными буквами (С, D, D , D , Е, G, Н и др.). больных серповидной анемией в крови обнаружи­ вается гемоглобин S, а при специфич. заболевании крови в эритроцитах появляется т. п. гемоглобин С; эти Г. характеризуются незначительным изменением аминокислотного состава Г.: в каждой из 2 половинок молекулы Г, один из остатков аминокислоты (из общего количества ок. 300) — глутампновой к-ты— заменяет­ ся в первом случае валином, во втором — лизином. 1 0 x