
* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки
387 БЕЛКИ 388 дующим разделением аминокислот, гл. обр. путем различных методов хроматографии, особенно на колон ках из ионообменных смол. Количественное опреде ление аминокислот основано на нингидриновой ре акции . Современные автоматич. установки позволя ют установить полный количественный аминокислот ный состав Б . за 24 часа. Выделение. Во многих случаях при экстрагирова нии теми или иными растворителями (обычно водными р-рами солей, разбавленными к-тами и щелочами и др.) Б. выделяются в виде смесей. Д л я выделения Б. из смесей применяются спец. методы. Широко ис пользуется фракционирование Б. высаливанием. Под бирая соответств. концентрации соли (чаще всего применяют сульфат аммония), рН и темп-ру среды, можно осадить одни Б., оставляя в р-ре другие. Очень эффективным является метод фракционирования Б. этиловым или метиловым спиртом при низкой темп-ре и при строгом учете условий среды (рН, концентрация -солей). С успехом применяются осаждение Б. в шоэлектрической точке, избирательная денатурация со путствующих Б. примесей путем нагревания, осаж дение тяжелыми металлами. Д л я выделения Б . ши роко используют методы хроматографии (в частности, на ионитах с целлюлозной основой), адсорбции, раз личные виды электрофореза. Нерастворимые Б. очи щают от растворимых примесей экстракцией водными р-рами солей, кислот, щелочей, органич. раствори телями. Полученные препараты Б. освобождают от •солей диализом и при необходимости длительного хра нения сушат в вакууме в замороженном состоя нии (так называемая лиофилизация Б.). Однород ность препаратов Б. устанавливается методами электрофореза, ультрацентрифугирования, хромато графии, исследованиями химического состава, рас творимости и др. Синтез Б. вне организма. Синтез Б . удается на блюдать в экспериментальных условиях лишь при использовании срезов или гомогенатов тканей, сус пензий клеток или их частей. Имеющиеся в литературе -сообщения о ферментативном синтезе Б. из продук тов их распада противоречивы и нуждаются в даль нейшей проверке. В определенных условиях под дей ствием ферментов получают из продуктов гидролиза Б . белковоподобные вещества, т. н. иластеины. Об разование пластеинов связано с их нерастворимостью, выпадением в осадок, что сдвигает равновесие реак ции в сторону синтеза. Пластеины по своим свойствам -сильно отличаются от естественных Б. и не могут быть отнесены к последним. Имеются большие успехи в химич. синтезе биологически активных полипепти дов, так, напр., уже синтезированы 8-членные по.липептиды — вазопрессин и окситоцин. Путем поли конденсации получают полиаминокислоты с мол. весами 100 О О и выше. Несмотря на принципиальную О возможность синтеза полипептидных цепей Б. ме тодами органич. химии, первый полный синтез мо лекул Б. с воспроизведением их вторичной, третич ной и четвертичной структур будет осуществлен, •очевидно, путем использования механизмов и усло вий биологич. синтеза Б. О синтезе Б. в организме •см. Нуклеиновые кислоты, Нуклеопротеиды. Классификация белков. Число различных Б . , вы деленных из органов и тканей животных, растений и из микроорганизмов, необычайно велико. Б. отли чаются друг от друга по химич. (аминокислотному) -составу, по порядку чередования аминокислот в полипептидтшх цепях, по величине молекул и их про странств, структуре, по биологич. активности и функдиям, к-рые они выполняют. Удовлетворительная классификация Б . до сих пор отсутствует. Наиболее распространенной остается классификация Б . , осяованная на рекомендациях, сделанных в 1908 ко митетами американских биохимич. и физиологич. об ществ. Все Б. делят на три группы: простые, сложные и производные белков. К п р о с т ы м Б . , или про теинам, относят такие, к-рые при полном гидролизе дают только аминокислоты. Число простых Б. чрез вычайно велико. Их делят на след. группы: альбу мины, глобулины, проламины, протамины, гистоны, склеро протеины, глютелины. К с л о ж н ы м Б., или протеидам, относят комплексы простых Б. с небелковыми компонентами (напр., углеводами, фос форной к-той, гетероциклич. соединениями, нуклеи новыми к-тами и т. д.). Если небелковый компонент является низкомолекулярным, то его иногда назы вают простетич. группой. В зависимости от характера небелкового компонента протеиды делят на ряд групп: нуклеопротеиды, содержащие нуклеиновые кис лоты; хромопротеиды, содержащие окрашенные в-ва; металлопротеиды, содержащие металлы; фосфопротеиды, содержащие фосфорную к-ту; гликопротеиды, содержащие углеводы; липопротеиды, содержащие липиды. Подобное деление Б. крайне несовершенно и даже противоречит в нек-рых случаях самому прин ципу, положенному в основу классификации. Напр., типичные представители простых Б . — альбумины — содержат нек-рое количество углеводов и поэтому должны быть отнесены к протеидам. П р о и з в о д ные Б . — наименее охарактеризованная группа. Под этим названием объединяли продукты, получаю щиеся в результате тех или иных изменений Б. Мно гие названия этой группы (напр., альбуминаты, альбумозы, метапротеины) устарели и не употребляются в современной научной лит-ре. Остаются в употреб лении лишь два термина — протеозы и пептоны. Протеозы и пептоны являются продуктами неполного гидролиза Б . , первые, в отличие от вторых, осажда ются из насыщенного р-ра сульфата аммония. В неко торых случаях Б. делят по степени асимметрии их молекул (глобулярные, фибриллярные), по источникам выделения ( Б . крови, Б . молока, Б . тканей и т. п.), по характеру биологич. активности (Б.-ферменты, Б.-гормоны, Б.-токсины и т. п.). Значение белков. Исключительная роль Б. в живых организмах подчеркивается самим их названием — «протеины» (от греч. слова ярого; — первый). Белки выполняют пластические, энергетические функции, а также обусловливают определенную, свойственную данному виду организмов, направленность обмена веществ. Б . входят в состав всей живой материи, игра ют доминирующую роль в протоплазме клеток. Ко личество Б . в различных тканях и органах животных и растений (в % от веса свежей ткани) составляет: 18—23 в мышцах, 7—9 в мозгу, 16—18 в сердце, 6,5—8,5 в крови, 1,2 — 3 в листьях растений, 10— 13 в семенах, 0,3—1 в фруктах. С Б. связаны важней шие функции и характерные специфич. черты живых образований — рост, проявление наследственности, движение (мышечное сокращение), деятельность ор ганов чувств, природа заболеваний, явления иммуни тета и мн. др. В живых организмах все химич. про цессы осуществляются с участием биологич. катализа торов— белков-ферментов. Б.-гормоны являются ре гуляторами многих процессов, а Б.-антитела играют большую роль в защитных приспособлениях организ мов животных. Из приведенного выше примера роли изменения молекул гемоглобина в возникновении сер повидной анемии видно большое значение Б . в норме и патологии организма. Исследования Б . позволили обнаружить причины заболеваний на «молекулярном уровне». Л . Полингом введен термин «молекулярные болезни», под этим подразумеваются изменения в структуре определенного вида молекул, к-рые явля ются причиной тех или иных нарушений в орга низме. Современной наукой устанавливается все боль-