* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки

383 БЕЛКИ 384 а-аминокислот. Б . — важнейшая составная часть всех живых организмов. Структура белков. Белки являются такими вы­ сокомолекулярными соединениями, у к-рых сотни и даже тысячи остатков а-аминокислот соединены друг с другом к е т о и м и д н ы м и (пептид­ ными) связями (—СО—NH—), образуя длинные цепи главных валентностей — полипептид­ ные цепи: . . . —СО—NH—СИ—СО—NH—СН—СО—NH—СН—СО— . . . R& I R" I • I R&" где R&, R", R&" ... — боковые группы или боковые цепи у отдельных аминокислотных остатков. Пептид­ ные связи образуются путем отщепления воды от карбоксильной группы одной аминокислоты и амино­ группы другой. Не исключена возможность, что в основных, полипептидных цепях Б. могут присут­ ствовать в небольшом количестве другие, непептидные связи. В состав Б . входят остатки более 20 различных аминокислот. Структура Б. характеризуется не только химич. составом и порядком чередования различных аминокислотных остатков в полипептидной цепи, но также и расположением этих цепей в пространстве, что обусловливает существование практически не­ обозримого множества Б. с разнообразными свойст­ вами. В Б . различают 4 порядка морфология, орга­ низации, или 4 структуры. Первый порядок, или пер­ вичная структура, — полипептидная цепь с опреде­ ленной последовательностью чередования аминокис­ лотных остатков (рис. 1). Второй порядок — та прост­ ранственная конфигурация, к-рую принимает сама полипептидная цепь. Вторичной структурой может быть, напр., а-спираль Полинга—Кори, имеющая 3,7 аминокислотных остатков в одном витке (рис. 2). Рис. 1 Рис. 2. Третий порядок — конфигурация, возникающая в результате складывания или закручивания структур, соответствующих второму порядку. Четвертый по­ рядок — объединение нескольких частиц с третичной структурой в одну более крупную частицу. Так, напр., полипептидная цепь (первичная структура) гемогло­ бина закручена в а-спираль (вторичная структура), спираль свернута в клубок (рис. 3) (третичная струк- тура) и, наконец, четыре таких клубка (рис. 4) объеди­ нены в одну крупную частицу (четвертичная структу­ ра). Наличие таких четырех порядков организации макромолекул не является обязательным для всех Б. Напр., четвертичная структура может и отсутствовать.Спиралевидная конфи­ гурация в,пек-рых местах может нару­ шаться. Рис. 3. Формирование пространственной конфигурации макромолекул Б. в зна­ чительной степени определяется между- и внутри­ молекулярными взаимодействиями. Наиболее важ­ ными из них являются образование водородных и дисульфидных связей. Водо­ родные связи в Б. возникают з а счет ат ом а во дор ода между атомами азота и ки­ слорода пептидных групп, а также за счет водорода оксигрупп оксиамипокислот и кислорода пептид­ ной группы. Дисульфидные связи (или дисульфидные мостики) —S—S—образуют­ ся между остатками циРис. 4. стеина. В стабилизации макромолекул Б. имеют значение и взаимодействия между кислотными и основными группами, эфир­ ные и тиоэфирные связи, а также силы Ван-дер-Ва­ ал ьса. Природные Б. часто находятся в виде различных комплексов с небелковыми компонентами (напр., с нуклеиновыми кислотами). Эти комплексы имеют большое значение в жизнедеятельности организмов. Разработаны разнообразные методы, позволяющие ус­ тановить химич. состав Б. Уже удалось выяснить пер­ вичную структуру — последовательность расположе­ ния аминокислотных остатков в цепях инсулина и рибонуклеазы. Расшифрованы структура и строение нек-рых биологически активных полипептидов, на­ пример гормонов: окситоцина, вазопрессина, глюкагона , а-кортикотропина и др. Методами рентгеноструктурного анализа установлена третичная струк­ тура миоглобина (рис. 3, заштрихован участок тема, см. Гемоглобины). Свойства Б. могут быть объяснены только тогда, когда будет найдена возможность уста­ новления всех четырех уровней организации их частиц, т. к. эти свойства зависят не только от после­ довательности аминокислотных остатков в полипеп­ тидных цепях, но и в значительной степени от их пространств, расположения и взаимодействия, обус­ ловленного вторичной, третичной и четвертичной структурами. Большое значение поэтому имеет раз­ витие методов исследования конфигурации пептид­ ных цепей и их взаимного расположения. Свойства Б, зависят прежде всего от их химич. строения. Известны случаи, когда даже незначитель­ ные изменения аминокислотного состава приводят к существенным изменениям свойств Б. Напр., замена всего лишь одного аминокислотного остатка из трех­ сот в молекуле гемоглобина, а именно остатка глутаминовой к-ты на остаток валина, резко меняет свойства этого Б. Получающийся при этом т. н. гемоглобин-S («серповидный») вызывает серьезное за­ болевание крови — серповидную анемию. На при­ мерах окситоцина и вазопрессина также видно, что небольшие отличия в аминокислотном составе этих гормонов связаны с совершенно разным характе­ ром их биологич. активности. Биологич. активность и др. свойства Б. в значительной степени определяются также способом закручивания пептидной цепи, прост­ ранственной конфигурацией макромолекул.