* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки

534 миозин мирюты эффект * міруты эфект * Mi? ?y?ta’? ?ff?ct – предпочтительная конъюгация (см. Конъюгация хромосом) и направленное расхождение хромосом в мейозе гетерозиготного автотетраплоида (АаАа), ведущие к постоянному образованию гамет типа Аа, т. е. к постоянной гетерозиготности. Является основой закрепления гетерозиса (см.) у аутополиплоидов. мисмэтч * місмэтч * ?i??atch ?? ?i?? ?ai?ing – неправильно спаренные основания в двунитчатой ДНК: присутствие в одной цепи двойной спирали ДНК нуклеотидов, не комплементарных нуклеотидам, расположенным на др. цепи. миссенс-кодон * місэнс-кадон * ?i?? ??n? c?d?n – мутантный кодон с новым кодирующим смыслом. В результате в полипептид в соответствующем месте включается иная аминокислота, что может приводить к нарушению функций данного полипептида. миссенс-мутация * місэнс-мутацыя * ?i???n? ??tati?n – генная мутация, когда один или более триплетов кодона (см.) изменены так, что в кодируемый белок встраивается аминокислота, отличающаяся от обычной в этом белке (напр., UUU, кодирующий фенилаланин, может мутировать в UGU, который кодирует цистеин). Такая замена аминокислоты дикого типа миссенс-аминокислотой у мутанта ведет к нестабильности или потере активности белка. миссенс-супрессия * місэнс-супрэсія * ?i???n?? ????????i?n – форма супрессии, при которой супрессорной мутацией является миссенс-мутация (см.). При внутригенной супрессии она может, изменяя мутировавший кодон, обеспечивать включение в мутантный сайт более подходящей аминокислоты, чем у исходных мутантов (напр., в локусе триптофансинтетазы М.-с. обеспечивается заменой аргинина серином, появившегося в результате прямой мутации, вместо глицина, что и приводит к восстановлению каталитической функции фермента). Межгенная М.-с. связана с изменением структуры тРНК. митоген * мітаген * ?it?g?n – соединение (продукты дегенерации, специфиче- семейств альфа- и бета-гемоглобинов формируются тремя кодирующими участками, разъединенными двумя интронами. М. г. содержит 4 экзона и 3 интрона, и каждый из этих интронов намного длиннее, чем интроны в генах гемоглобина (см.). миозин * міязін * ?y??in – гексамерный белок, который взаимодействует с актином (см.) и превращает энергию, выделяемую при гидролизе АТФ, в силу мышечного сокращения. Актин функционирует и как структурный белок, и как фермент. Молекула М. может катализировать гидролиз от 5 до 10 молекул АТФ в секунду. Каждый М. содержит тонкий стержень (основу) (ок. 135 нм длиной) и глобулярный основной (головной) участок (ок. 10 нм длиной). Молекула состоит из двух идентичных тяжелых цепочек, по 2000 аминокислот в каждой. В хвостовом участке двойная тяжелая цепочка образует ?-спираль с двумя выдающимися вперед головками. С-конец является дистальным по отношению к головкам. Два белка с легкими цепочками, А1 (190 аминокислот) и А2 (148 аминокислот), присоединяются (прикрепляются) к глобулярным головкам каждой тяжелой цепочки. Белки с легкими цепочками содержат сайты, связывающие кальций. Участки глобулярных головок проявляют АТФазную активность и могут временно связываться с актином, образуя комплекс актомиозин. Из мышечных тканей птиц и млекопитающих выделено множество изоформ миозина с тяжелыми и легкими цепочками. миозина гены * міязіна гены * ?y??in g?n?? – гены, кодирующие изоформы тяжелых и легких цепочек миозина (см.). У Drosophila были идентифицированы гены двух тяжелых цепочек миозина: одни гены кодируют мышечный (Mhc), а др. – цитоплазматический (Mhc-c) миозин. Единица транскрипции у Mhc имеет длину 22 кб и содержит 19 разных экзонов. Множество транскриптов образуется при альтернативном сплайсинге (см.). Гены двух легких цепочек также известны. У млекопитающих изоформы тяжелых цепочек мышечного миозина кодируются семейством генов, состоящим по крайней мере из 10 генов.