* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки

АМИНОКИСЛОТЫ тэтаза, актывавальны фермент * aminoacyl-tRNA synthetase or activating enzyme – фермент, который активирует аминокислоты и присоединяет каждую активированную аминокислоту к ее собственной тРНК. Эти ферменты катализируют: а) реакцию определенных аминокислот (АК) с аденозинтрифосфатом (АТФ), образуя АК-АМФ (аденозинмонофосфат); б) передачу комплекса АК-АМФ определенной тРНК, образование АК-тРНК и свободной АМФ. Аминоацильный сайт, А сайт * амінаацыльны сайт, А сайт * аminoacyl site or A site – один из двух сайтов большой рибосомальной единицы, вовлеченный в трансляцию белка. А. с. связывает аминоацильную-тРНК в течение белкового синтеза (см. Трансляция). Аминоацильный центр рибосомы * амінаацыльны цэнтр рыбасомы * ribosome aminoacyl centre – участок 50S рибосомы, к которому присоединяется тРНК, несущая аминокислоту (амино-ацил-тРНК), если антикодон этой тРНК соответствует кодону иРНК, находящемуся в данный момент в аминоацильном центре. Аминогруппа * амінагрупа * amino group – химическая группа (-NH2), которая при присоединении протона может образовывать группу (-NH3)+. Один из 20 химически связанных блоков, образующих амидные связи при формировании цепи белковой молекулы. Аминокислот активация * амінакіслот актывацыя * amino acid activation – реакция присоединения аминокислоты к своей транспортной РНК (см. РНК транспортная), после чего начинается процесс трансляции. А. а. – промежуточная реакция в процессе соединения молекул аминокислоты (АК) и АТФ и образования блока АКАМФ+2Р, которая катализируется ферментом аминоацил-тРНК-синтетазой. После ее осуществления аминокислота присоединяется к тРНК, а АМФ освобождается. Аминокислот последовательность, аминокислотная п. * амінакіслот паслядоўнасць, амінакіслотная п. * amino acid sequence – характеристика первичной структуры белка, представляющая собой линейный порядок расположения аминокислот 61 в белке или пептиде, кодируемый ДНК. Структура и функция каждого белка определяются не только тем, из каких аминокислот они построены, но и порядком их соединения друг с другом. А. п. различных белков видоспецифична и может служить таксономическим или филогенетическим признаком. Обычно в белковых молекулах насчитывают 40 аминокислотных остатков, хотя встречаются полипептиды, состящие из 1000 и более остатков. Аминокислотные остатки * амінакіслотныя астаткі * amino acid residues – главные компоненты белков. Каждый А. о. имеет константную (т. е. одинаковую для всех остатков) часть и, за исключением двух концевых остатков, связан с двумя другими таким образом, что формируется непрерывная неразветвленная цепь, которая называется основной цепью белковой молекулы. Аминокислотный анализатор * амінакіслотны аналізатар * amino acid analyzer – автоматическое устройство, предназначенное для отделения и количественного определения отдельных аминокислот из сложной смеси, получаемой, напр., из белкового гидролизата или физиологической жидкости. Аминокислоты * амінакіслоты * amino acids – класс органических соединений, для которых характерны свойства как карбоновых кислот, так и аминов (табл.). Они различаются между собой по химической природе боковых цепей (R-групп). На основе полярности R-групп А. могут быть разделены на 4 группы. Неполярная, гидрофобная группа включает такие А., как аланин, изолейцин, лейцин, метионин, фенилаланин, пролин, триптофан и валин. Полярная, нейтральная, незаряженная группа включает аспарагин, цистеин, глутамин, глицин, серин, треонин и тирозин. Положительно заряженная основная группа включает аргинин, гистидин и лизин. Отрицательно заряженная кислотная группа содержит глутаминовую и аспартатную кислоты. Из этих 20 А. строятся все белки. Общая формула молекулы белка следующая: NH2-CR-COOH. Существует еще ок. 200 А., но они не участвуют в построении молекул белков. Функции их еще слабо изучены.