* Данный текст распознан в автоматическом режиме, поэтому может содержать ошибки

АКТИНОМИцИН Д вающий свою энзиматическую и неспецифическую фагоцитарную активность. Активирующая последовательность * актывавальная паслядоўнасць * upstream activator sequence or UAS – элемент промотора генов одноклеточных эукариот, расположенный перед сайтом инициации транскрипции и последовательностью ТАТА. А. п. содержит сайты связывания белков, активирующих транскрипцию, и по ряду свойств напоминает энхансеры у позвоночных животных. У дрожжей белок GAL4, связывающийся с А. п., активирует гены, участвующие в катаболизме галактозы. Концевой домен данного белка, взаимодействующий с А. п., имеет характерную структуру – цинковые пальцы (zinc fingers). Активностареющие мыши * актыўнастарэючыя мышы * senescence accelerated mice – линия мышей, предрасположенных к быстрому старению вследствие врожденных дефектов иммунитета. Активный сайт * актыўны сайт * active site – участки белковых молекул, которые могут принимать определенную форму, в результате чего аминокислоты, входящие в них, становятся функционально активными. Напр.: а) в ферменте – активный центр, взаимодействующий с субстратом. Остатки аминокислот внутри А. с. усиливают связывание с субстратом, вызывают его активацию и конформационные изменения; б) в гистонах или репрессорах – участки, которые связываются с ДНК; в) в антителах – участки, которые связываются с антигеном; г) в гормонах – участки, распознающие клеточные рецепторы. Активный центр фермента * актыўны цэнтр фермента * enzyme active centre – специфический участок на поверхности фермента, благодаря которому он проявляет специфичность в отношении субстрата. Ферменты, состоящие из одной полипептидной цепи, обладают одним активным центром. Актин(ы) * актын(ы) *actin(s) – белок мышечных волокон с М. м. 42 кДа, существующий в двух формах – фибриллярной (F-актин) и глобулярной (G-актин). А. имеет участки, комплементарные участкам моле- 41 кул миозина (см.), и входит в состав актомиозина – основного сократительного белка мышц. Все изученные А. были получены из разных источников (слизневые грибы, плодовые мушки, клетки мышц позвоночных), но имели сходные размеры и последовательности аминокислот. Предполагается, что А. образуются под контролем одного предкового для разных видов гена. У млекопитающих и птиц имеются 4 разных мышечных А.: а(1) уникален для скелетных, а(2) – для сердечных мышц, а(3) – для гладкой сосудистой и а(4) – для гладкой брюшной мускулатуры. Еще два А. (бета и гамма) выявлены в цитоплазме как мышечных, так и др. тканей. Впервые А. был идентифицирован Альбертом Жент-Гиоргием (Albert Szent-Gyorgyi). А. похож на буксирный трос, и при его сокращении происходит движение клеток внутри тела (он «тянет» клетку в новую позицию (положение, точку). «Буксирный трос» использует длинные узкие структуры, тянущиеся от поверхности клеток, называемые филоподиями, которые состоят из актина, окруженного слоем плазматической мембраны. Аналоги А., имеющиеся в бактериальных клетках, включают в себя белок ParM (см.), растягивающий ДНК плазмиды в течение мейоза, и MreB (см.), который локализован прямо под наружной мембраной и определяет форму клетки у канатовидных бактерий. Актина гены * актына гены* actin genes – гены, кодирующие различные изоформы мышечного белка актина (см.). Актиномицин Д * актынаміцын Д * actinomycin D – полипептидный антибиотик (см. Антибиотики), ацилированный циклопентапептидный актиноцин (включает три кольца акридинового красителя и две цепочки, включающие аминокислоты), продуцируемый актиномицетами Streptomyces chrysomallus, S. parvullus и S. antibioticus, который интеркалирует (см. Интеркаляция) в 51-GpC-31 область молекулы ДНК. Его боковые цепи укладываются в малую бороздку ДНК. Комплекс стабилизируется водородными связями между гуанином ДНК и аминокислотами боковых цепей антибиотика, а также др. силами взаимо-